Белки это протеины – Продукты с высоким содержанием белков — какие являются источником протеина для организма человека? | Здоровое питание без глютена

Чем отличается протеин от белка: описание и отличия

Многие, особенно начинающие спортсмены, начиная принимать спортивное питание, довольно часто не знают, какие отличия имеются у столь популярного белка и протеина. Для них это практически одно и то же. Однако всем необходимо знать, какие отличия и сходства у столь популярного питания. Если задать вопрос спортсмену, какие отличия и сходства у белка и протеина, то на первый момент это введет его в шоковое состояние.

Белки это природные органические соединения, которые построены из аминокислот и получаемые из животной и растительной пищи.

Протеины это простейшие белки, выстроенные только из остатков аминокислот. Из этого следует, что протеины это минимальные структуры, имеющие свойства белка и по этой причине между ними ставится знак равенства.

Описание белков

Белок это важнейший компонент, очень нужный для человека. При его нехватке организм перестает работать в необходимом режиме, и начинают проявляться проблемы со здоровьем.

Спортсменам дефицит белкового питания очень вреден. Как правило, в период интенсивного занятия спортом происходит распад мышц, и они нуждаются в строительной материи. К ним относятся аминокислоты.

Организм самостоятельно производит аминокислоты и ему в помощь требуется азот, который обретается из питания.

Как известно всем, для занятий силовым спортом, спортсменам крайне необходим прием белков, т.к. при интенсивных нагрузках ткань мышц разрушается и для ее восстановления необходим прием белков, которые спортсмен получает из пищи. Если прием будет в недостаточном количестве, то спортивные занятия становятся бессмысленными и их качество приведет к нулю. Никакого увеличения выносливости не произойдет.

Из этого следует, что спортсмену необходимо употреблять достаточный объем белковой пищи, если имеется желание сохранить и улучшить свои спортивные достижения.

Рассматривая потребность организма спортсмена в необходимости белковой пищи, следует помнить, что на каждый кг. веса требуется 2 — 3 гр.

Белок – главные источники

Основными и легкоусвояемыми считаются продукты, в которых содержится наибольшее количество белков. К ним относятся мясо нежирное, птица (особенно курица, доступная и по цене и по тому, что приобрести ее можно в любой торговой точке), яйца, молоко, кисломолочные продукты, орехи.

Список продуктов, содержащих в своем составе белки (из расчета на 100 гр):

• Мясо – 20 р.
• Яйца – 11 гр.
• Рыба – 16 гр.
• Сыр – 30 гр.
• Соя – 34 гр.
• Фасоль – 20 гр.
• Горох – 20 гр.
• Хлеб – 5 – 10 гр.
• Молоко – 5 гр.

Протеин — описание

Это материл для строительства и без него не сможет прожить ни одна клеточка или орган в человеческом организме.

Больше всего содержится в следующих продуктах:

• Рыба и морепродукты.
• Молочные и кисломолочные.
• Творог и продукты из него.
• Яйца.

Необходимость протеина

В спорте он необходим для формирования, роста и увеличения мышц. Спортсмены, особенно культуристы, должны питаться полноценно и часто (6 раз в сутки – не меньше). У них всегда дефицит времени, то полноценно покушать зачастую не хватает времени. Кроме всего, и усвоение обычной пищи происходит не сразу, на это потребуется время. А после сна им просто необходим приток энергии для создания строительного материала, на это необходимо 10 – 15 минут. Специально для этих целей и были созданы протеиновые порошки.

Наиболее популярные и любимые среди них:

1. Сывороточный – расщепляются довольно быстро, так же стремительно оказываются в крови. Мгновенно обеспечивает мышцы нутриентами.
2. Казеиновый – усваивается очень долго (6 – 8 ч), обеспечивает равномерное попадание аминокислот в кровь. Применяется нечасто, т.к. лучшим вариантом будет употребить творог.
3. Соевый – добавка, усваивается достаточно легко. Такого эффекта, как казеин он не создает, но значительно понижает содержание холестерина, приносит помощь при остеопорозе.

Чем выше масса мышц, тем в большем объеме потребуется употребление протеина. Его недостаток ведет к тому, что возникают проблемы, связанные  с кожей и костями. Он спасает мышцы от усыхания. Особенно важно это тем, кто много времени проводит в спортзале.

Что общего между белками и протеинами

Общее у них практически все: оба содержат белок, такой необходимый для организма. При помощи их эффективно выстраивается организм, улучшается состояние ногтей, кожи, волос.

Самое главное, они очень необходимы спортсменам, особенно тем, кто поставил перед собой цель – нарастить и увеличить мышечную массу. Очень полезен прием белков и протеинов тем, кто старается похудеть: белки активно поглощают жировые клетки, превращая их в мышцы.

Различия между протеинами и белками

По мнению многих

различий у них практически нет. Белок относится к органическим веществам, которые поэтапно связаны по цепочке аминокислотами. Применяется более 20 стандартных форм. Они часто попадают под различные изменения, возникают до того, когда белок начинает осуществлять свою непосредственную функцию, во время и после.

Протеин выступает в роли концентрированного белка высокого качества в порошковом виде. Употребляется спортсменами в период тренировок и после них, для того, чтобы восстановить потраченные силы. Без употребления протеина не сможет прожить не один человек, профессионально занимающийся спортом. Это не зависит от того, в каком виде он его принимает: порошковом или натуральном.

Протеиновая диета помогает избавиться от жировой прослойки и нарастить мышцы, не нанося вреда старым. Является основным материалом для белкового синтеза.

По мнению многих: протеин это тот же белок, но в сухом концентрированном виде, а белок содержится в натуральных продуктах: животных и растительных.

Белок и протеин. Сравнение и польза

Белок и протеин. Сравнение и польза — 5.0 out of 5 based on 3 votes

Знать о белке всё не помешает никому. Белок необходим каждому человеку. А вот почему, а также другие не менее важные вопросы подняты здесь.

ЗАЧЕМ ЧЕЛОВЕКУ НУЖЕН БЕЛОК?

Первостепенная функция белка – это своевременное обновление всех белковых структур, т.е. фактически всего тела.

Однако, кроме основных задач по построению нашего тела, каждый белок, точнее аминокислоты, из которых он состоит, выполняет ещё и различные важные для организма функции.

Гистидин  – образования гликогена в печени как результат регулируется функции энзимов.

Лизин учувствует в обеспечении сбалансированного жирового обмена в печени и желчном пузыре.

Метионин отвечает за формирование рибонуклеиновой и дезоксирибонуклеиновой кислоты. Это также мощный антиоксидант, который подавляет свободные радикалы, высвобождаемые алкоголем. Также метионин помогает усвоению селена –  микроэлемента и мощного антиоксиданта. Участвует в синтезе креатина. Является составной частью гемоглобина и множества тканей организма. Защищает поджелудочную железу и печень.

Фенилаланин, принятый натощак от 200 до 500 мг, подавляет аппетит. Происходит стимуляция выработки норадреналина, а и высвобождение «холецистокинина», который подает мозгу сигнал, говорящий о достаточном количестве пищи для комфортного существования.

Треонин координирует и обеспечивает взаимодействие других аминокислот. Благодаря ему растут кости.

Триптофан – великолепное натуральное снотворное, обеспечивающее здоровый сон.

Валин  используется мышцами как топливо, что сберегает от расщепления более ценные  аминокислоты. Поддерживает в организме триптофан.

Изолейцин очень похож на валин.  Разветвлённые цепочки являются исходным материалом при образовании глютамина и аланина. Как и валин используется мышцами в качестве топлива.

Лейцин поддерживает триптофан.

ЧЕМ БЕЛОК ОТЛИЧАЕТСЯ ОТ ПРОТЕИНА?

Организация питания в конечном счёте сводится к двум глобальным задачам. Первая – это обеспечить набором необходимых элементов для построения новых клеток и обновления действующих. Вторая – это получение достаточного количества энергии. Остальные задачи питания также важны, однако эти две – первостепенная задача в повседневном питании.

При традиционном питании получить минимально нужное количество энергии организму, как правило, не составляет труда. 60-70% энергии поступает вместе с углеводами. Жир вдвое энергоёмок, но для использования как энергии организм расщепляет жир до глюкозы, поэтому за счёт жиров энергопотребление удовлетворяется только на 20-30%. Белки также источник энергии для организма. Это доля в пределах 25%.

Однако главное предназначение поступающих белков – это обеспечить наш организм необходимыми «кирпичиками» для построения и обновление собственных клеточек.

Белок – это то из чего построен наш организм. Всё тело человека построено из белка: зубы, мягкие ткани, кожа и т.д. Эти белки, конечно, различаются. Однако состоят из одних и тех же компонентов. Эти компоненты – это аминокислоты.

В природе обнаружено и исследовано  450  аминокислот. Однако наш организм состоит только из 20. При этом, если в пище нет полного набора из этих 20, запускается механизм синтеза и организм недостающие аминокислоты синтезирует из исходников, которые добываются при расщеплении белков. Однако по каким-то причинам синтезировать мы можем далеко только 12. Возможно, что когда-то в питании человека остальных 8 было так много, что не было никакого смысла в их синтезе. Как бы там ни было, но так уж получилось, что 8 из них синтезировать организм человека, увы, не умеет.

Чтобы не создавать ненужных иллюзий, требуется оговорка: питаясь привычной пищей на 100%, не получать тот или иной белок просто не возможно. Проблемы возникают с количеством, соотношением  и усвоением.

КОЛИЧЕСТВО

Аминокислота	Минимальная потребность г/сутки	Потребность в расчёте на массу тела, мг/кг
лизин	5,5	12
метионин	3,5	13
триптофан	1,0	3,5
валин	5,0	10
лейцин	7,0	14
изолейцин	4,0	10
треонин	4,0	7
фенилаланин	5,0	14

Дефицитные, по которым определяют ценность белка, это три первые  аминокислоты: лизин, метионин, триптофан.

СООТНОШЕНИЕ

При использовании аминокислот для построения клеточных (белковых) структур организму требуется полный набор необходимых аминокислот. Если хотя бы одной аминокислоты не хватает, строительство даже и не начнётся. Если же этой кислоты мало для полного обновления белка, обновление остановится, как только эта аминокислота закончится. При этом аминокислоты «не резервируются» и подождать пока «прибудут» недостающие аминокислоты организм не может. Поэтому всё, что осталось от первостепенной задачи используется для других нужд и отправляется в печень для переработки на жир.

УСВОЕНИЕ

Количество аминокислот, теоретически присутствующее в пище, поступает связанными в белках. Для усвоения организм, попросту говоря, освобождает, расщепляет эти связи. Процесс такого «освобождения» начинается уже при приготовлении пищи. Иногда даже раньше. Например, мясо извлекается из-под кожи, орехи извлекаются из скорлупы. Тепловая обработка и измельчение, нужное сочетание продуктов питания при приёме пищи тоже улучшат усвоение.

Под понятием протеины принято называть выделенные и прошедшие ту или иную обработку белки. Протеин по сути это белок в форме порошка

КАКОЙ САМЫЙ ЛУЧШИЙ ИСТОЧНИК БЕЛКА?

Известно, что протеин бывает полноценным и не полноценным. Первый включает в себя девять незаменимых аминокислот, которые наше тело, к сожалению, создать не может. Это мясо, птица, рыба, молочные продукты, яйца. 

Существует ряд методов его оценки, в частности, по его биологической ценности (BV) и по коэффициенту аминокислотной усвояемости (PDCAAS). Последний является наиболее оптимальным с точки зрения FDA. Согласно PDCAAS, в первую категорию попадают сывороточный протеин, творог, яичный и соевый белок. Однако большей пользы от белка можно добиться, если включить в рацион различные его источники, в том числе растительные.

Наиболее качественными считаются молочные белки, мясо, птица, рыба, яичный белок и соя, поскольку они содержат незаменимые аминокислоты, необходимые для восстановления и роста тканей организма.

МОЖНО ЛИ СОЧЕТАТЬ РАЗНЫЕ ИСТОЧНИКИ БЕЛКА ЗА ОДИН ПРИЕМ ПИЩИ?

Можно. Более того, есть такое понятие, как коэффициент эффективности белков (PER). Это означает, что суммарное PER будет выше, если сочетать животный и растительный белок, чем у каждого из них в отдельности. Что касается сочетания животных белков, то их сочетания регулярно встречаются в рецептах – курица в кляре из яиц, сырники, запеканки т.д. Конечно, для завтрака и для позднего ужина сочетание животных белков не лучший вариант.

ПРАВДА, ЧТО УСВАИВАЕТСЯ ТОЛЬКО 30 Г БЕЛКА ЗА РАЗ?

Нет. В нашем желудке нет супер-точных весов, которые будут отмерять эти граммы. Однако переедать нет смысла, гораздо эффективнее будет распределить его на каждый прием пищи, тем самым равномерно снабжать тело аминокислотами в течение дня. Стандартная фитнес-порция 100-150 г птицы или рыбы – это как раз примерно 25-35 г белка. Кроме того, такое дробное употребление протеина не будет перегружать пищеварительную систему.

ТОЛСТЕЮТ ЛИ ОТ БЕЛКА?

Да, если переедать. Белок – незаменимый компонент питания, необходимый в первую очередь для пластических нужд организма, но если есть больше калорий, чем нужно, то избыток калорий отложится в жир. Если доля белка в рационе повышается, то увеличиваются белковые окисления, следовательно, тело будет использовать меньше энергии из жиров и углеводов.

НЕОБХОДИМО ЛИ ЕСТЬ БЕЛОК ВО ВРЕМЯ ПОХУДЕНИЯ?

Да, он помогает контролировать аппетит, что позволяет съесть меньше калорий, а согласно исследованию, проводившемуся в Вашингтонском университете, люди, придерживавшиеся диеты, где белок составлял 30% от числа всех ккал, потеряли больше жира, чем те, кто придерживался рациона с 15% данного макронутриента.

Кроме того, белок просто обязан быть в диетическом рационе, поскольку обладает высоким термическим эффектом. При употреблении белковой пищи сжигается 20-35% полученных от нее калорий. Для сравнения термический эффект углеводов составляет 5-15%, а жиров – всего лишь 0-5%.

ЧТО ЛУЧШЕ: РЕАЛЬНАЯ ЕДА ИЛИ ДОБАВКИ?

Реальная еда, но после тренировки – добавки. Во-первых, протеиновые коктейли быстро усваиваются. Во-вторых, размешать в шейкере коктейль гораздо удобнее, чем приготовить курицу. Однако спортивное питание ни в коем случае не должен заменять полноценное питание. С продуктами питания, помимо аминокислот, поступает множество питательных веществ, а при похудении тратятся дополнительные калории на переваривание пищи.

КОГДА НУЖНО БОЛЬШЕ ПРОТЕИНА?

В большем количестве протеина нуждаются во время низкокалорийных диет, при тяжелых тренировках, во время восстановления после болезни или травмы. В таких случаях необходимо съедать протеина минимум 1 г/1 кг веса.

ПОМОГАЕТ ЛИ БЕЛОК УВЕЛИЧИТЬ МЫШЦЫ?

Да, но в разумных пределах. Высококалорийная диета, где 30-35% от ккал будет приходиться на белок – оптимально.

ЕСЛИ ЕСТЬ ДОСТАТОЧНО РЫБЫ, КУРИЦЫ, ЯИЦ, ГОВЯДИНЫ И СОИ, МОЖНО ЛИ ОБОЙТИСЬ БЕЗ СПОРТИВНЫХ ДОБАВОК?

Конечно, поскольку добавки нужны для того, чтобы восполнить недостаток белка в рационе. Разумеется, если есть желание оптимизировать питание под свои цели, то протеиновый коктейль (сыворотка или многосоставный порошок, например, сыворотка+казеин) после тренировки будет очень хорошим вариантом.

МОЖНО ЛИ ПОЛУЧИТЬ ДОСТАТОЧНОЕ КОЛИЧЕСТВО БЕЛКА МОЛОЧНОЙ СЫВОРОТКИ ИЗ МОЛОКА?

Нет. В 100 г молока примерно 2,8 г белка, а также 4 г углеводов и 0,5 г жиров, если брать обезжиренное молоко. В 30 г порции сывороточного протеина – примерно 24 г белка, 1-2 г жиров и 3 г углеводов. Кроме того, в молочных продуктах белок представлен 70-80% казеина и 20-30% сыворотки, поэтому глупо надеяться, что употребляя молоко в относительно диетических количествах, можно оценить все преимущества сывороточного протеина.

В ЧЕМ РАЗНИЦА МЕЖДУ БЫСТРЫМ И МЕДЛЕННЫМ БЕЛКОМ?

Быстрый белок (белок молочной сыворотки) усваивается в течение короткого времени – примерно 2 часа. Медленный (казеин) — требует 7-8 часов для усвоения

БЫСТРЫЕ ЛУЧШЕ МЕДЛЕННЫХ?

Нет. Лучший вариант – присутствие в рационе различных источников протеина. Если сочетать быстрый и медленный белок, то можно не только интенсифицировать поступление аминокислот в мышцы во время тренировки, но и минимизировать распад мышц после нее. Например, сывороточный протеин – лучший выбор после тренировки, если через два часа вы сможете нормально поесть. Если же нет, то выгодной комбинацией станет сывороточный белок и казеин или многосоставный протеин. Если говорить о твердой пище, то яичные белки после тренировки – более удачный выбор, чем творог, который содержит преимущественно казеин.

ВРЕДИТ ЛИ БЕЛОК ПОЧКАМ?

Зависит от его количества. Поэтому людям, которые страдают от хронических заболеваний почек, следует воздерживаться от белковых диет. Протеин нужно употреблять в разумных количествах, отвечающих конкретно вашим потребностям и целям. При этом следует позаботиться о воде для возмещения потери жидкости.

ОТКУДА БРАТЬ БЕЛОК ВЕГЕТАРИАНЦАМ?

Натуральные растительные источники, как зерно-бобовые, орехи, а также соевые и молочные продукты и добавки сывороточного, соевого протеина, казеина, аминокислоты BCAA. Главное, в вегетарианском рационе – разнообразие. Только так можно восполнить потребности организма в аминокислотах, витаминах, минералах.

 

Читайте также:

 

Подробности

Опубликовано: 12 июня 2015

Белки (протеины) | Кинезиолог

Здесь даны общие представления о белках. Подробнее о строении белков можно узнать на страничке Строение белков

Определение понятия

Белки (протеины, полипептиды) — это высокомолекулярные органические гетерополимеры (нерегулярные биополимеры), состоящие из цепочки остатков L-альфа-аминокислот, последовательно соединённых друг с другом пептидными связями.

Названию «белки», принятому в отечественной литературе, соответствует международный термин «протеины» (от греч. proteios — первый).

В живых организмах состав и последовательность аминокислотнах остатков в белках определяются генетическим кодом ДНК. При биосинтезе белков в большинстве случаев используется 20+1=21 стандартных аминокислот, которые называют «белковыми аминокислотами».

Классификация

Белки подразделяются на две группы:
1. Протеины (простые белки) — состоят только из аминокислот и при гидролизе почти не образуют других продуктов.
2. Протеиды (сложные белки) — состоят из собственно белковой части, построенной из α-аминокислот, и из соединенной с ней небелковой части, иначе называемой простетической группой. При гидролизе протеиды кроме α-аминокислот образуют и другие вещества, например, фосфорную кислоту, глюкозу, гетероциклические соединения и т. д.

1. Протеины
1) Альбумины. Растворимы в воде, при нагревании свертываются. Осаждаются насыщенными растворами солей (не осаждаются насыщенным раствором хлорида натрия NaCl, но могут быть осаждены при насыщении раствора сульфатом аммония). Имеют сравнительно небольшую молекулярную массу. При гидролизе дают мало гликоколя. Входят в состав белка яйца, сыворотки крови, молока, а также ферментов и семян растений.
2) Глобулины. Нерастворимы в воде. Растворяются в разбавленных растворах солей и осаждаются концентрированными растворами солей. Свертываются при нагревании. Имеют большую молекулярную массу, чем альбумины. Входят в состав мышечных волокон (миозин), яйца, молока, крови, растительных семян (конопля, горох).
3) Проламины. Нерастворимы в воде. Растворяются в 60—80%-ном спирте. Не свертываются при кипячении. Содержат много пролина. Входят в состав растительных белков (глиадин пшеницы, гордеин ячменя, зеин кукурузы).
4) Протамины. Сильные основания. Хорошо растворимы в воде, в разбавленных кислотах и щелочах. Не свёртываются при нагревании. Не содержат серы. Имеют простой аминокислотный состав (состоят преимущественно из диаминокислот) и низкую молекулярную массу. Входят в состав спермы и икры рыб, а также в состав сложных белков – нуклеопротеидов.
5) Гистоны. Менее сильные основания. Содержат значительное количество диаминокислот со свободными аминогруппами. Растворимы в воде и в разбавленных кислотах, но нерастворимы в разбавленных щелочах. Обычно образуют собственно белковые части сложных белков. В качестве примера можно назвать глобин – белок, входящий в состав сложного белка крови – гемоглобина. Гистоны являются белковой основой хромосом.
6) Склеропротеины. Прочные и стойкие. Нерастворимы в воде, растворах солей, кислот и щелочей (они растворяются лишь при длительной обработке концентрированными кислотами и щелочами, причем с расщеплением молекул). Устойчивы к гидролизу. Характерно высокое содержание серы. У животных выполняют опорные и покровные функции; в растениях не встречаются. Представители: коллаген – белковое вещество костей, кожи, хрящей, соединительных тканей; эластин – белок стенок кровеносных сосудов, сухожилий; кератин — белок шерсти, волос, рогового вещества, ногтей, эпидермиса кожи; фиброин – белок шелка.

2. Протеиды
1) Нуклеопротеиды. Гидролизуются на простой белок (чаще всего гистоны или протамины) и нуклеиновые кислоты. Последние в свою очередь гидролизуются с образованием углевода, фосфорной кислоты, гетероциклического азотистого основания. Растворимы в щелочах и нерастворимы в кислотах. Входят в состав протоплазмы, клеточных ядер, вирусов.
2) Фосфопротеиды. Гидролизуются на простой белок и фосфорную кислоту. Являются слабыми кислотами. Свертываются не при нагревании, а от действия кислот. К ним относятся казеин коровьего молока и вителлин – белок, входящий в состав яичного желтка.
3) Гликопротеиды. Гидролизуются на простой белок и углевод. Нерастворимы в воде. Растворяются в разбавленных щелочах. Нейтральны. Не свертываются при нагревании. Входят в состав слизей. Представитель: муцин, входящий в состав слюны.
4) Хромопротеиды. Распадаются при гидролизе на простой белок и красящее вещество. Пример: гемоглобин крови; при гидролизе он расщепляется, образуя белок глобин и красящее вещество гем красного цвета.
5) Липопротеиды. Это соединения белка с липидами. Содержатся в цитоплазме клеток, в сыворотке крови, в яичном желтке.

Белки классифицируются также по форме их молекул:
1) Фибриллярные (волокнистые) белки, молекулы которых имеют нитевидную форму; к ним относят фиброин шелка, кератин шерсти.
2) Глобулярные белки, молекулы которых имеют округлую форму; к ним относятся, например, альбумины, глобулины и ряд других, в том числе и сложные белки.

Видеоресурсы:

www.youtube.com/watch?v=gjW_XE0nPgI&feature=related Строение и структура белка, лекция.

Видео: О белках доступно

 

 

Белки (протеины) — это… Что такое Белки (протеины)?

Белки, протеины, высокомолекулярные природные органические вещества, построенные из аминокислот и играющие фундаментальную роль в структуре и жизнедеятельности организмов. Именно Б. (ферменты и др.) осуществляют обмен веществ и энергетические превращения, неразрывно связанные с активными биологическими функциями. Б. входят в состав сложных клеточных структур ‒ органелл. И хотя органеллы содержат также другие вещества (липиды, углеводы, нуклеиновые кислоты, неорганические компоненты), Б. особенно важны; они ‒ основные структурообразователи и играют ведущую роль в выполнении физиологических функций. Например, благодаря соответствующей организации различного рода Б. биологические мембраны, покрывающие клетки, активно (с затратой энергии) переносят в клетку или из клетки определённые молекулы и ионы. В частности, транспорт катионов создаёт электрическую поляризацию, необходимую для процессов возбуждения. В двигательных аппаратах ‒ мышечных волокнах и других ‒ комплексы специфических Б. осуществляют сокращение, превращая химическую энергию в механическую работу. Деятельность Б. во многом связана с разными небелковыми веществами, из которых наибольшее биологическое значение имеют нуклеиновые кислоты. Однако решающим фактором молекулярных механизмов всех активных проявлений жизнедеятельности являются Б. В этом смысле подтверждено и детализировано известное положение Ф. Энгельса о Б. как основе биологической формы движения материи (см. «Анти-Дюринг», 1966, с. 78). Молекулы Б. в структурном отношении бесконечно разнообразны ‒ жёсткость и точность уникальной организации сочетаются в них с гибкостью и пластичностью (см. ниже Структура Б.). Всё это создаёт необозримые функциональные потенции; поэтому Б. и явились тем исключительным материалом, который послужил основой возникновения жизни на Земле. Б. ‒ один из основных продуктов питания человека и животных (см. Белковые корма), они служат источником восстановления и обновления цитоплазмы клеток, образования ферментов, гормонов и др. (см. Белковый обмен).

Изоэлектрическая точка различных Б. неодинакова: для альбумина плазмы крови она равна 4,7, для зеина кукурузы 6,2. Б. имеют электрический заряд, изменяющийся в зависимости от структуры Б. и реакции среды. В электрическом поле растворённые Б. движутся (электрофорез), причём направление и скорость движения неодинаковы для различных Б. Растворимость Б. варьирует не меньше, чем другие их свойства. Одни Б. легко растворяются в воде, другие требуют для растворения небольших концентраций солей, третьи переходят в раствор только под воздействием сильных щелочей и т.п. Из растворов Б. неодинаково осаждаются органическими веществами (например, спиртами) или высокими концентрациями солей (высаливаются). Существенные различия в растворимости и других свойствах используются при выделении индивидуальных Б. из тех сложных систем, в которых они встречаются в природе. После очистки многие Б. способны кристаллизоваться.

Структура Б. Белок всех организмов состоит из 20 видов аминокислот. Каждый Б. характеризуется определённым ассортиментом и количественным соотношением аминокислот. В молекулах Б. аминокислоты соединены между собой пептидными связями (‒СО‒NH‒) в линейной последовательности (рис. 1), составляющей так называемую первичную структуру Б.

Аминокислотные (полипептидные) цепи, содержащие аминокислоту цистин, в местах его расположения скреплены дисульфидными связями (‒S‒S‒). Между аминокислотами в Б., как правило, не существует иных химических связей, кроме пептидных и дисульфидных. Для каждого Б. не только состав, но и последовательность аминокислот в полипептидной цепи ‒ первичная структура ‒ строго индивидуальны; любое звено цепи ‒ вполне определённая аминокислота. Все многочисленные виды Б., существующие в природе, различаются по первичной структуре; потенциально возможное их число практически неограниченно. Индивидуальная первичная структура каждого Б. сохраняется в поколениях благодаря точной передаче соответствующей наследственной информации (см. ниже Биосинтез Б.). Для анализа первичной структуры Б. разработаны специальные методы. При переваривании определёнными ферментами, например трипсином, каждый Б. даёт свой набор фрагментов (пептидов). При соответствующем их разделении на листе бумаги получается «пептидная карта», которая, подобно отпечатку пальца, характерна для данного Б. Разделение на пептиды и определение строения каждого из них в отдельности ‒ основной путь расшифровки первичной структуры Б.

Кроме пептидных и дисульфидных связей, в молекуле Б. есть многочисленные связи с меньшей энергией взаимодействия, имеющие большое значение для внутренней организации и функции Б. Среди этих связей наиболее существенны так называемые гидрофобные связи, создаваемые неполярными боковыми группами аминокислот. Эти группы, лишённые сродства к воде, имеют тенденцию контактировать между собой внутри молекулы Б. Кроме того, в молекуле Б. имеются водородные связи, образуемые полярными группами, например ‒СО‒NH‒, а также электростатические взаимодействия между группами, несущими электрические заряды.

Пространственная конфигурация (конформация) полипептидной цепи Б. определяется его первичной структурой и условиями среды. При обычных условиях (температура не выше 40°С, нормальное давление и т.д.) Б. характеризуются внутримолекулярной упорядоченностью. «Хребет» полипептидной цепи

местами может закручиваться спиралью или образовывать полностью вытянутые отрезки (вторичная структура). В обоих случаях возникает система водородных связей. Но в значительной части «хребта» геометрическая регулярность может отсутствовать. Полипептидная цепь в целом «упаковывается» и жестко фиксируется с помощью взаимодействий боковых групп аминокислот (третичная структура). В зависимости от укладки полипептидных цепей форма молекул Б. варьирует от фибриллярной (вытянутой, нитеобразной) до глобулярной (округлой). Детальная конфигурация глобулярных молекул сложна и своеобразна для каждого Б. В молекуле превалирует совершенная упорядоченность, распространяющаяся на положение отдельных атомов. Однако некоторые периферические участки могут быть закреплены менее жестко, а погруженные в растворитель гидрофильные боковые группы остаются вполне гибкими. Конформация некоторых Б., например лизоцима (рис. 2), раскрыта рентгеноструктурными исследованиями. Создание упорядоченной прочной конформации Б. определяется целыми системами взаимодействий, находящихся во взаимной зависимости. Смены конформации Б., вызываемые изменениями среды или реакциями, в которые Б. вступают, связаны с изменением ряда взаимодействий. Конформационные переходы охватывают молекулу Б. целиком или ограничиваются определёнными районами. При нагревании, резком подкислении среды и других сильных воздействиях происходит «плавление» молекулы Б. ‒ переход в состояние беспорядочного клубка. Это, как правило, влечёт за собой ряд других превращений, общий результат которых обозначают как денатурацию Б. (см. Биополимеры). При этом понижается растворимость Б., усиливается вязкость их растворов, теряются ферментативные и другие биологические свойства.

Каждый из бесчисленного множества существующих Б. имеет особую наследственно детерминированную первичную структуру, присущую только ему. Это обусловливает строго индивидуальную систему внутримолекулярных связей, т. е. уникальную конформацию Б. Поэтому каждый Б. характеризуется собственной «химической топографией» и своеобразными сочетаниями пространственно сближенных химических групп. Часть таких сочетаний служит функциональными центрами молекул Б. Благодаря структурному соответствию, напоминающему отношение ключа к замку (комплементарности), функциональные центры «узнают» и избирательно присоединяют вещества, на которые соответствующие Б. «установлены». Функциональные ‒ активные центры Б.-ферментов специфически присоединяют субстраты и активируют их, ускоряя и направляя химические превращения. При помощи особых центров взаимного связывания («контактных площадок») определённые Б. соединяются по нескольку вместе (структура 4-го порядка) или создают значительно более сложные системы (самосборка крупных белковых структур). Процессы самосборки существенны для морфогенеза.

Изучение структуры Б. даёт возможность переходить к их синтезу. В 1955 была выяснена структура инсулина, молекула которого состоит из двух сравнительно коротких полипептидных цепей (21 и 30 аминокислотных остатков). Вслед за этим была раскрыта первичная структура гемоглобина, рибонуклеазы, трипсина и ряда других Б. (рис. 3). Путём химического синтеза сначала были получены сложные пептиды со свойствами гормонов, затем удалось синтезировать гормон инсулин, наконец ‒ фермент рибонуклеазу. Правильность химической формулы инсулина и рибонуклеазы подтвердилась тем, что синтетические Б. не отличались от Б., продуцируемых организмом, ни по физико-химическим свойствам, ни по биологической активности. Установлена полностью или частично первичная структура свыше 200 Б.

фосфопротеиды (содержащие фосфорные кислоты) и хромопротеиды (имеющие пигментные металлосодержащие группы).

В. А. Белицер

.

Биосинтез Б. ‒ процесс образования Б. из аминокислот в клетках живых организмов. Выяснение механизма этого процесса, имеющего огромное биологическое значение, можно отнести к важнейшим достижениям науки 20 в. Биосинтез Б. идёт при помощи особых сложных механизмов, обеспечивающих упорядоченное воспроизведение специфических Б. уникальной структуры. Механизмы эти едины или весьма сходны для самых разнообразных клеток и организмов, в них принимают участие нуклеиновые кислоты, в особенности рибонуклеиновые кислоты (РНК). Этот процесс идёт с использованием энергии, накопленной в виде аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ) (см. Биоэнергетика).

Биосинтез Б. происходит на особых рибонуклеопротеидных частицах ‒ рибосомах, состоящих из почти равных количеств рибосомной РНК (р-РНК) и белков. Первичная структура (последовательность аминокислот) синтезирующихся полипептидных цепочек обеспечивается соединением с рибосомами особой матричной, или информационной, рибонуклеиновой кислоты (и-РНК, или м-РНК), которая содержит информацию о специфическом строении Б., «закодированную» в виде последовательного расположения нуклеотидов, составляющих и-РНК. Эту информацию и-РНК получает от дезоксирибонуклеиновой кислоты (ДНК), хранящей и передающей её по наследству. Аминокислоты, прежде чем попасть в рибосомы, активируются, получая энергию от АТФ и образуя соединение с адениловой кислотой. (Активированные аминокислоты представляют собой смешанный ангидрид аминокислоты и адениловой кислоты ‒ аминоациладенилат.) Далее, остаток данной аминокислоты переносится на соответствующую транспортную рибонуклеиновую кислоту (т-РНК). Оба эти процесса катализируются одним и тем же ферментом (аминоациладенилатсинтетазой, или аминоацилт-РНК-синтетазой), специфическим для каждой аминокислоты. Определённой аминокислоте соответствуют одна или несколько специфичных для неё т-РНК. Все т-РНК сравнительно низкополимерны, содержат около 80 нуклеотидных остатков. Они построены по общему плану: в начале цепи находится 5-гуаниловая кислота, а в конце ‒ часто обменивающаяся группировка из двух остатков цитидиловой кислоты и аденозина, к которому и присоединяется остаток аминокислоты. Остаток аминокислоты, соединённый с т-РНК, далее переносится на рибосомы, где и происходит образование полипептидной цепочки Б. (рис. 4). Т. о., рибосомная стадия ‒ центральный этап биосинтеза Б. В процессе биосинтеза Б. рибосомы соединяются в цепочки при помощи и-РНК, образуя активные белоксинтезирующие структуры ‒полирибосомы, или полисомы.

и-РНК синтезируется на матрице ДНК. В уникальной последовательности нуклеотидов ДНК линейно «записана» генетическая информация о последовательности аминокислотных остатков в полипептидных цепочках Б.

В новообразованной и-РНК получается нуклеотидная последовательность, соответствующая матричной ДНК, ‒ комплементарная последовательность, которая определяет первичную структуру синтезирующейся полипептидной цепочки. Включение каждой аминокислоты обусловливается (кодируется) определёнными группами из трёх нуклеотидных остатков (триплетами). Каждой аминокислоте соответствует несколько триплетов, или кодонов, для которых теперь установлены состав и последовательность нуклеотидов (см. Генетический код).

В полисомах т-РНК, нагруженная аминокислотой, присоединяется к соответствующим кодонам и-РНК. Это присоединение совершается внутри рибосомы в силу взаимодействия комплементарных оснований: аденина с урацилом или тимином и гуанина с цитозином. При этом т-РНК присоединяется к кодону содержащимся в ней комплементарным триплетом, называемым антикодоном. По мере продвижения рибосомы по нуклеотидной цепочке и-РНК к соседним кодонам присоединяются новые молекулы т-РНК, нагруженные аминокислотами. Предыдущая т-РНК при этом освобождается, присоединяя свою аминокислоту карбоксильным концом к аминогруппе новой аминокислоты с образованием пептидной связи. Т. о., полипептидная цепочка растет по мере продвижения рибосомы по и-РНК и освобождается по завершении своего синтеза, пройдя соответствующий участок и-РНК, комплементарный данному структурному гену (цистрону) ДНК.

Процесс биосинтеза Б. не исчерпывается образованием полипептидных цепочек, т. е. созданием первичной структуры Б. Далее происходит свёртывание цепочек в спирали, их «укладка» и взаимодействие, и образование вторичной, третичной и, иногда, четвертичной структуры. Однако возможно, что приведённая схема не исчерпывает всех путей биосинтеза Б.

Весьма важна проблема регуляции биосинтеза Б., определяющей включение или выключение синтеза тех или иных Б. под влиянием внутренних (в том числе дифференцировки клеток и тканей) или внешних импульсов и создающей условия для синтеза Б. в данной дифференцированной клетке.

Теоретическая и экспериментальная разработка проблемы биосинтеза Б. имеет не только важнейшее теоретическое, но и практическое значение, поскольку, открывая подходы к воздействию на этот процесс, она намечает пути лечения ряда заболеваний, а также влияния на продуктивность многих сельскохозяйственных растений и животных.

В связи с важным значением Б. разрабатываются новые методы получения Б. и аминокислот путём промышленного микробиологического синтеза, т. е. выращиванием микробов (например, дрожжей и др.) на дешёвом сырье (например, нефти, газе и др.).

И. Б. Збарский.

Лит.:

Волькенштейн М. В., Молекулы и жизнь, М., 1965, гл. 3‒5; Гауровиц Ф., Химия и функции белков, пер. с англ., [2 изд.], М., 1965; Биосинтез белка и нуклеиновых кислот, под ред. А. С. Спирина, М., 1965; Сисакян Н. М. и Гладилин К. Л., Биохимические аспекты синтеза белка, в кн.: Успехи биологической химии, т. 7, М., 1965, с. 3; Молекулы и клетки. [Сб. ст.], пер. с англ., М., 1966, с. 7‒27, 94‒106; Шамин А. Н., Развитие химии белка, М., 1966; Введение в молекулярную биологию, пер. с англ., М., 1967.

Большая советская энциклопедия. — М.: Советская энциклопедия. 1969—1978.

1.10.1. Простые белки (протеины)

К протеинам (простым белкам) относят белки, состоящие только из аминокислот.

Они, в свою очередь, делятся на группы в зависимости от физико-химических свойств и особенностей аминокислотного состава. Выделяют следующие группы простых белков:

1. альбумины;

2. глобулины;

3. протамины;

4. гистоны;

5. проламины;

6. глютелины;

7. протеиноиды

Альбумины

Альбумины – широко распространённая группа белков в тканях организма человека.

Они имеют сравнительно невысокую молекулярную массу 50 –70 тыс. д. Альбумины в физиологическом диапазоне рН имеют отрицательный заряд, так как в силу высокого содержания глютаминовой кислоты в их составе находятся в изоэлектрическом состоянии при рН 4,7. Имея невысокую молекулярную массу и выраженный заряд, альбумины перемещаются при электрофорезе с достаточно высокой скоростью. Аминокислотный состав альбуминов разнообразен, они содержат весь набор незаменимых аминокислот. Альбумины – высоко гидрофильные белки. Они растворимы в дистиллированной воде. Вокруг молекулы альбуминов формируется мощная гидратная оболочка, поэтому для высаливания их из растворов необходима высокая 100% концентрация сульфата аммония. Альбумины выполняют в организме структурную, транспортную функцию, участвуют в поддержании физико–химических констант крови.

Глобулины

Глобулины – широко распространённая гетерогенная группа белков, обычно сопутствующая альбуминам. Они имеют более высокую, чем альбумины молекулярную массу – до 200 и более тыс. д., поэтому медленнее перемещаются при электрофорезе. Изоэлектрическая точка глобулинов находится при рН 6,3 – 7. Они отличаются разнообразным набором аминокислот. Глобулины не растворимы в дистиллированной воде, но растворимы в солевых растворах КCl,NaClв концентрации 5 – 10 %. Глобулины менее гидратированы, чем альбумины, поэтому высаливаются из растворов уже при 50% насыщении сульфатом аммония. Глобулины в организме выполняют в основном структурную, защитную, транспортнуе функции.

Гистоны

Гистоны имеют небольшую молекулярную массу (11-24 тыс. д.). Они богаты щелочными аминокислотами лизином и аргинином, поэтому находятся в изоэлектрическом состоянии в резко щелочной среде при рН 9,5 – 12. В физиологических условиях гистоны имеют положительный заряд. В различных видах гистонов содержание аргинина и лизина варьирует, в связи с чем они делятся на 5 классов. Гистоны Н₁и Н₂ богаты лизином, гистоны Н₃— аргинином. Молекулы гистонов полярны, очень гидрофильны, поэтому с трудом высаливаются из растворов. В клетках положительно заряженные гистоны, как правило, связаны с отрицательно заряженными ДНК в составе хроматина. Гистоны в хроматине формируют остов, на который накручивается молекула ДНК. Основные функции гистонов – структурная и регуляторная.

Протамины

Протамины – низкомолекулярные щелочные белки. Молекулярная масса их составляет 4 – 12 тыс. д. Протамины в своём составе содержат до 80% аргинина и лизина. Они содержатся в составе таких нуклеопротеидов молоки рыб как клупеин (сельдь), скумбрин (скумбрия).

Проламины, глютелины

Проламины, глютелины – растительные белки, богатые глютаминовой кислотой (до 43%) и гидрофобными аминокислотами, в частности, пролином (до 10 – 15%). В силу особенностей аминокислотного состава проламины и глютелины не растворимы в воде и солевых растворах, но растворимы в 70% этиловом спирте. Проламины и глютелины являются пищевыми белками злаковых культур, составляя так называемые глютеновые белки. К глютеновым белкам относятся секалин (рожь), глиадин (пшеница), гордеин (ячмень), авенин (овёс). В детском возрасте может наблюдаться непереносимость глютеновых белков, к которым в лимфоидных клетках кишечника вырабатываются антитела. Развивается глютеновая энтеропатия, снижается активность кишечных ферментов. В связи с этим, злаковые отвары детям рекомендуется вводить после 4-х месячного возраста. Не содержат глютеновых белков рис и кукуруза.

Протеиноиды

Протеиноиды (белковоподобные) – фибриллярные, водонерастворимые белки опорных тканей (костей, хрящей, сухожилий, связок). Они представлены коллагеном, эластином, кератином, фиброином.

Коллаген (рождающий клей) – широко распространённый в организме белок, составляет около трети всех белков организма. Входит в состав костей, хрящей, зубов, сухожилий и других видов соединительной ткани.

К особенностям аминокислотного состава коллагена относится, прежде всего, высокое содержание глицина (1/3 всех аминокислот), пролина (1/4 всех аминокислот), лейцина. В составе коллагена присутствуют редкие аминокислоты гидроксипролин и гидроксилизин, но отсутствуют циклические аминокислоты.

Полипептидные цепи коллагена содержит около 1000 аминокислот. Различают несколько видов коллагена в зависимости от сочетания в нём различных видов полипептидных цепей. К фибриллообразующим видам коллагена относятся коллаген первого типа (преобладает в коже), коллаген второго типа (преобладает в хрящах) и коллаген третьего типа (преобладает в сосудах). У новорожденных детей основная масса коллагена представлена IIIтипом, у взрослых людей-IIиIтипами.

Вторичная структура коллагена представляет особую «ломаную» альфа-спираль, в витке которой укладывается 3,3 аминокислоты. Шаг спирали равен 0,29 нм.

Три полипептидные цепи коллагена уложены в виде тройного закрученного каната, фиксированного водородными связями, и образуют структурную единицу коллагенового волокна – тропоколлаген. Тропоколлагеновые структуры размещаются параллельными, смещёнными по длине рядами, фиксированными ковалентными связями, и формируют коллагеновое волокно. В промежутках между тропоколлагеном в костной ткани откладывается кальций. Коллагеновые волокна содержат в своём составе углеводы, которые стабилизируют коллагеновые пучки.

Кератины — белки волос, ногтей. Они не растворимы в растворах солей, кислот, щелочей. В составе кератинов имеется фракция, которая содержит большое количество серосодеоржащих аминокислот (до 7 – 12%), образующих дисульфидные мостики, придающие высокую прочность этим белкам. Молекулярная масса кератинов очень высока, достигает 2 000 000 д. Кератины могут иметь α– структуру и β- структуру. В α — кератинах три α — спирали объединяются в суперспираль, формирующую протофибриллы. Протофибриллы объединяются в профибриллы, затем в макрофибриллы. Примером β — кератинов является фиброин шёлка.

Эластин –белок эластических волокон, связок, сухожилий. Эластин не растворим в воде, не способен к набуханию. В эластине высока доля глицина, валина, лейцина (до 25 – 30%). Эластин способен растягиваться под действием нагрузки и восстанавливать свои размеры после снятия нагрузки. Эластичность связана с присутствием в эластине большого количества межцепочечных сшивок при участии аминокислоты лизина. Две цепи образуют связь лизил – норлейцин, четыре цепи образуют связь – десмозин.

Что такое протеин. Свойства и характеристики

За последние десятилетия ученым удалось разрешить давнюю дилемму: почему протеин помогает спортсменам улучшить их физическую форму и показатели? Далекие от профессионального спорта люди уверены, что по составу протеиновые добавки – это фармакологические препараты, а по по сути – допинги. Стоит разобраться, что из себя представляют протеины и как выбрать их правильно?

Что представляет собой протеин?

Протеины (белки) – молекулы, которые ускоряют процессы метаболизма клетки и необходимы для наращивания мышц. Это катаболики, подавляющие действие кортизола, разрушающего мышцы при сжигании жира и поднимающего уровень сахара в крови.

Протеиновые добавки не имеют ничего общего с «химией», а представляют собой белковый концентрат натурального продукта. Такое скопление необходимых веществ помогает спортсмену быстро пополнить организм полезными нутриентами и, в первую очередь, белком. Кроме того, протеин необходим:

1. Для предотвращения катаболизма мышц.
2. Восполнения недостатка белка в организме.

Для женщин прием белковых добавок показан и при диете, и для легкой прорисовки мышц. К тому же, антиоксидантное воздействие аминокислот и витаминов улучшает состояние волос и кожи.

Как выбрать протеин по его белковому источнику

Для набора мышечной массы или сушки мышц (процесс снижения массы жира при сохранении мышечного объема) употребляют протеиновые добавки, различные по источнику получения белка. Спортсмены используют сывороточный протеин, яичный, соевый изолят, казеиновый и комплексный.

Сывороточный протеин

По ценности биологического состава считается лучшим. Это белок, получаемый из сыворотки, образующейся при изготовлении сыра. Состав ее достаточно богатый: витамины А, В2, РР, органические кислоты, минералы –железо, йод, фосфор.

По степени очистки и методу получения его делят на типы:

• Концентрат – популярный у бодибилдеров продукт. Не самый чистый, но и не самый дорогой. Содержит 80% протеина и 20% остальных нутриентов и витаминов. Сухая сыворотка помогает быстро нарастить мышечную массу, выводит шлаки и лишнюю жидкость из организма. Концентрат принимают ежедневно после тренировок, но для сушки мышц он не рекомендован. Утоляет голод, незаменим для тех, кто придерживается диеты. Легко разводится водой и удобен для использования.
• Изолят – сывороточный протеин без углеводов и жиров, не содержит лактозы, практически чистый белок. Быстро снижает вес, разрешен для сушки. Бывает дополнен аминокислотами и витаминами.
• Гидролизат – недешевый сывороточный протеин, который частично ферментируется панкреатином. Чистый, легкоусваиваемый продукт, скорость его расщепления – максимум 30 мин. Резко поднимает инсулин в крови и больше подходит для набора веса, чем для его снижения.

Яичный белковый концентрат найти сложно, мало кто из производителей его выпускает. Как и сывороточный, он содержит минимальное количество сахара, жиров и быстро наращивает мышечную массу.

Соевый протеин

Соевый изолят содержит 92% белка на сухой вес. Очень популярен среди профессионалов бодибилдинга. Цена добавки низкая, но и показатель роста мышечной массы тоже небольшой.

Считают, что соевый белок оказывает влияние на гормональные уровни организма – уменьшает секрецию тестостерона и увеличивает выделение эстрогена (женского полового гормона), что ведет к росту женской груди у мужчин, скоплению жира в области живота и бедер. Но, до сих пор этот вопрос вызывает споры и разногласия.

Казеиновый белок

Попадая в желудок казеин образует творожистый сгусток. Основные его функции:

• замедляет процесс переваривания белков;
• подавляет аппетит;
• длительно подпитывает мышечные ткани аминокислотами.

Так как казеин замедляет расщепление белка, то для набора мышечной массы его недостаточно. Рекомендуют принимать отдельно еще и «быстрый» белок, например, сывороточный.

Комплексный протеин

Этот вид белка создан на основе натуральных компонентов (экстрактов, аминокислот, витаминов). Он активизирует метаболические процессы в организме при нагрузках, но особых преимуществ у него нет.

Как выбрать протеин по скорости усвоения

В зависимости от источника получения белка протеин усваивается организмом по-разному:

• сывороточный и яичный – содержат весь набор незаменимых кислот, настоящие рекордсмены по скорости усвоения;
• соевый белок немного проигрывает сывороточному в аминокислотном составе (отсутствует метионин) и скорости переваривания, которая чуть ниже;
• Казеин для усвоения требует продолжительного времени (5 часов), принимают его перед сном.

Хоть казеин и питает мышцы длительное время стоит помнить, что протеиновая добавка не подменяет собой полноценные продукты питания и занятия спортом.

Как принимать протеин

Ежедневный прием белка рассчитывается так: на 1 кг массы тела берут 2 г протеина, для мужчин это составит примерно 180 г, женщины будут довольствоваться 110 г. Разовая доза – 50 г (трехразовый прием в день).

Быстрый набор мышечной массы происходит в результате:

• напряженных тренировок с высокой степенью физической нагрузки;
• высококалорийного белкового питания;
• периодического приема коктейля между приемами пищи (по 30-50 г трижды в день).
• употребления казеина («медленного» протеина).

Снижения веса достигается за счет:

• тренировок со средней степенью нагрузки;
• употребления малокалорийных продуктов, содержащих белок и «быстрые» протеины.

Белковые добавки полезны и желающим похудеть, и стремящимся увеличить массу мышц, но сами по себе они не способны ничего сделать. Для достижения результата нужен правильно организованный тренировочный процесс и серьезные физические нагрузки. Максимальный эффект достигается при регулярном употреблении комплекса пищевых добавок хорошего качества.

Протеин — это белок

  10-ть железных фактов о протеине, а так же разбор нескольких популярных заблуждений:

1. Протеин — это самая популярная категория спортивного питания, символ нашей индустрии.

2. Протеин — это не химия и не волшебный «анаболик». Это белок в форме порошка. Мы все привыкли к углеводам в виде кристаллов — сахару, пора привыкнуть и порошковому белку.

3. Белок — это самый ценный макронутриент в питании человека. По данным ВОЗ и FAO большинство населения Земли испытывает острейший дефицит пищевого белка высокой биологической ценности.

4. Протеин — гораздо натуральнее большинства современных продуктов, которые находятся в наших холодильниках. И гораздо полезнее! Основными источниками сырья для него являются сывороточные и молочные концентраты, получаемые соответственно при производстве сыра и молока. Они не подвергаются никакой химической обработке, а просто фильтруются (через систему мембран) и высушиваются.

5. Основная ценность протеина — удобство применения. Тренирующийся в спортивном зале человек испытывает бОльшую потребность в белке, как строительном и пластическом материале, нежели обычный человек. Эта потребность выше примерно в два (!!!) раза. Многие женщины уже сталкивались с ней — во время беременности и им тоже назначали белковые смеси (тот же самый протеин).

6. Вопрос «сколько я наберу с этой банки протеина» — наполнен таким же смыслом, как и аналогичный вопрос к приобретаемому Вами куску мяса. Протеин — это белок! Да, чтобы расти Вам нужен положительный баланс белка (потреблять больше, чем требуется на восстановление и жизнедеятельность), но это не единственный фактор. Приобретение банки протеина, автоматически не обучает Вас правильно тренироваться, не начинает контролировать Ваш режим дня и следить за приемами обычной пищи. Протеин — это лишь одно из условий, не нужно перекладывать на банку всю ответственность за Вас.

7. Когда новому клиенту, который стремится похудеть советуешь протеин — он очень часто возражает, мол, как же так — «я же не хочу набирать массу!». Протеин — это не «на массу», это низкокалорийный продукт, с высоким содержанием белка и небольшим содержанием углеводов-жиров. Можно ли есть куриную грудку набирая мышечную массу и худея? Конечно же! Только в первом случае Вы обеспечиваете префицит калорий за счет других нутриентов, а Во втором — дефицит, исключая из своей диеты лишнее, сокращая потребление углеводов и жиров, но не белка = протеина. На диете протеин прекрасно помогает «дробить» рацион и принимается между приемами пищи.

8. Протеин — это базовая, фундаментальная добавка для Вашего рациона. Протеин обладает высокой биологической ценностью и полным набор аминокислот, включая незаменимые. Сначала начните пить протеин после тренировки, а уже потом думайте о применении BCAA во время неё. Это гораздо рациональнее и эффективнее.

Тоже самое можно сказать о приоритете протеина перед витаминными добавками. Ведь одна из функций белка — транспортная. Дефицит протеина в рационе приводит к дефициту альбуминов — одной из фракций крови, которая выполняет транспорт низкомолекулярных соединений. Чем больше белка — тем лучше транспорт. И наоборот, если Вы испытываете недостаток в протеине, то рискуете, что дополнительно принимаемые витамины не смогут усвоиться организмом. Поэтому прежде чем приобретать витамины, убедитесь, что у Вас в рационе всё в порядке с нормой белка.

9. Сывороточный протеин усваивается быстро и идеален после тренировки (особенно, если это гидролизованный сывороточный протеин), но не обладает таким уровнем насыщения как казеин — медленный молочный протеин (80% молочного белка - это казеин, а 20% — сывороточный протеин), который долго переваривается и идеален для приема на ночь.

10. Если у Вас непереносимость лактозы, повышенный холестерин или Вы просто хотите употреблять продукт максимально очищенный от углеводов и жиров — выбирайте изолят сывороточного протеина. Этот сывороточный протеин, который прошел дополнительную микро- и ультрафильтрацию, практически полностью лишившись молочного сахара (лактозы) и жиров (поэтому холестерин в 5-10 раз меньше чем в сывороточном концентрате), он легко разводится даже в небольшом количестве воды. Хороший изолят сывороточного протеина можно смело отнести к продукции премиум-класса — % чистого белка в таком протеине значительно выше, впрочем, как и стоимость.

Товары категории «протеин» на нашем сайте