Строение миофибриллы: Миофибриллы — Википедия – Миофибриллы — это… Что такое Миофибриллы?

МЫШЕЧНАЯ ТКАНЬ — ГИСТОЛОГИЯ



МЫШЕЧНАЯ ТКАНЬ — ГИСТОЛОГИЯ

СТРОЕНИЕ МИОФИБРИЛЛ

• в цитоплазме имеется большое количество миофибрилл, обеспечивающих сокращение; миофибриллы состоят из актиновых (тонких) и миозиновых (толстых) микрофибрилл
• актиновая микрофибрилла (тонкая)
  • представляет собой тонкую нить
  • основу актиновой микрофибриллы составляет белок актин, который имеет фибриллярную структуру
  • на актине есть места для связывания миозина
  • в поперечнополосатой мышечной ткани к актину присоединены еще несколько белков, образующих тропонин-тропомиозиновый комплекс:
    • тропомиозин — закрывает на молекуле актина места для связывания с миозином
    • тропонин С — присоединяет ионы кальция; после присоединения кальция сдвигает молекулу тропомиозина с ее первоначального расположения, что приводит к открытию на молекуле актина мест для связывания с миозином
    • тропонин Т и тропонин I — выполняют структурную функцию
  • в гладкой мышечной ткани тропонин-тропомиозинового комплекса нет
  • актиновые микрофибриллы прикрепляются к цитоскелету клетки в области Z-линий с помощью специальных белков, таких как альфа-актинин, виментин, десмин
• миозиновая микрофибрилла (толстая)
  • представляет собой толстую нить
  • построена из молекул миозина, имеется множество типов миозина с разной скоростью расщепления АТФ, что обуславливает отличия в скорости сокращения разных мышечных волокон
  • молекула миозина похожа на клюшку для игры в гольф (или уж на худой конец — в хоккей), в ней различают головку (это та часть клюшки, которая ударяет по мячу или шайбе) и (рукоятка клюшки)
  • миозиновая микрофибрилла представляет собой пучек таких клюшек, связанных за рукоятки, причем часть головок смотрит в одну сторону, а часть — в другую (передне-заднее направление)
  • участки миозиновых микрофибрилл, где находятся головки, вставлены между актиновыми микрофибриллами
  • миозиновые микрофибриллы прикрепляются к цитоскелету клетки в области линии М (середина полоски Н)
  • головка миозина может: 1)поворачиваться, 2)прикрепляться к актину, 3)расщеплять АТФ, то есть является АТФ-азой
  • головка миозина может присоединяться к актину только тогда, когда она содержит АДФ и Фосфат (продукты распада АТФ)
  • головка миозина, соединенная с актином, может совершать гребковое движение только в момент, когда от нее отсоединяются АДФ и Фосфат
  • головка миозина может отсоединиться от актина только тогда, когда она присоединяет к себе молекулу АТФ
  • в гладкой мышечной ткани головка миозина имеет легкие цепи, которые должны сначала фосфорилироваться, для того чтобы она смогла расщеплять и присоединять АТФ и взаимодействовать с актином
• миофибриллы строго ориентированы вдоль волокна
• актиновые и миозиновые микрофибриллы располагаются параллельно друг другу
• благодаря строгой ориентации миофибрилл мышечное волокно и кардиомиоциты имеют поперечную исчерченность
• поперечная исчерченность — это чередование светлых и темных полос или дисков на протяжении миофибрилл
• миофибрилла устроена так, что по ее длине имеются участки актиновых микрофибрилл, между которыми располагаются участки миозионвых микрофибрилл, и миозиновые микрофибриллы на небольшое расстояние проникают в пространства между актиновыми; так, что на концах актиновых и миозиновых участков имеются области, где есть и актиновые, и миозиновые микрофибриллы
• одним концом актиновые микрофибриллы прикрепляются к цитоскелету, это место называется Z-линией,
• в своей середине миозиновые микрофибриллы скрепляются с цитоскелетом, это место называется М-линией
• различают следующие виды дисков, полосок и линий на миофибриллах:
  • I-диск (изотропный) — светлый диск, в пределах которого располагаются только актиновые микрофибриллы
  • А-диск (анизотропный) — темный диск, в области которого располагаются актиновые и миозиновые микрофибриллы
  • Н-нолоска — светлая полоса, располагающаяся в середине А-диска, здесь имеются только миозиновые микрофибриллы
  • М-линия — находится в середине Н-полоски, здесь прикрепляются миозиновые микрофибриллы
  • Z-линия — находится в середине I-диска, здесь прикрепляются актиновые микрофибриллы с помощью белков альфа-актинина, виментина и десмина
• саркомер — это участок мышечного волокна между двумя соседними Z-линиями, структурно-функциональная единица поперечнополосатой мышечной ткани
• в гладкомышечных клетках миофибриллы расположены беспорядочно, актиновые микрофибриллы одним своим концом прикрепляются к специальным областям внутренней поверхности цитомембраны, а другим — к миозину, миозиновые микрофибриллы прикрепляются к специальным местам в цитозоле клетки

Строение мышц: ликбез по анатомии

Это то, чего мы все хотим — роста мышц. Как запустить его, основываясь исключительно на науке?

Начнем с истоков.

Строение мышц

Любая мышца состоит из:

1. аксона. Аксон — провод, по которому от мозга поступает нервный испульс.
2. нервно-мышечного соединения
3. мышечного волокна
4. миофибрилл (то, из чего состоит клетка мышечной ткани. Они травмируются и растут, благодаря чему после тренировок вы «увеличиваетесь в размерах»).

Строение миофибрилл

Миофибриллы длиной достигают всей длины мышцы, а их толщина — 1-2 мкм. Состоят они из белка — актина и миозина. В каждой мышечной клетке — несколько десятков миофибрилл. Итого каждый мускул на 2/3 состоит из них, поэтому они так важны. А сами микрофибриллы состоят из саркомер. Саркомеры расположены последовательно, друг за другом.

Сокращение

На картинке видно, что «головка» миозина тянет на себя актин, вследствие чего и происходит сокращение.

Топливо

Мускулы «питаются» АТФ, но в свободном содержании его хватает только на 10-12 секунд мышечных сокращений. Дальше им приходится добывать его из других веществ. Это достигается тремя вариантами:

• расщеплением креатинфосфата
• расщеплением гликогена
• окислением.

При кардио, аэробной нагрузке, движениях с высокой интенсивностью используются первые два способа. Сначала используется креатинфосфат. Но так как его запас тоже ограничен, организм переходит к расщеплению гликогена. Это уже более надежный и длительный источник АТФ.

При слабой нагрузке (ходьбе) АТФ добывается путем окисления.

Одна молекула глюкозы дает две молекулы АТФ. Молекула, достигая головки миозина, тянет на себя актин. Потом происходит еще один гребок — и новая молекула тянет на себя актин. Но при расщеплении глюкозы на АТФ выделяется также и кислота. Она мешает процессу поступления АТФ к головке, в результате чего не все головки успевают вовремя отцепиться и вследствие этого рвутся. Это и становится причиной мышечной боли на следующий день после тренировки. Этого не стоит бояться — эти микротравмы и помогают мышцам расти.

Типы мышечных волокон

Существует два типа: белые и красные. Белые — сильные и быстрые, красные — выносливые и слабые.

Красные как раз-таки и добывают АТФ путем окисления глюкозы, в результате чего из одной молекулы глюкозы выделяется 38 молекул АТФ. Волокна красные потому, что насыщены сосудами — при процессе окисления важен кислород. В этих волокнах мало миофибрилл и гликогена. Окисление происходит в митохондриях, они как раз и служат в клетках для добывания кислорода. Но этот процесс получения АТФ — очень медленный. Зато в результате этого процесса не происходит накопления молочной кислоты.

Белые используются тогда, когда усилий красных недостаточно. Они содержат мало митохондрий, зато много миофибрилл, креатинфосфата, гликогена. Им кислород не нужен. Тренировки, задействующие белые мышечные волокна, поэтому и называются анаэробными. Гликоген в белых волокнах быстро расщепляется на АТФ, но в отличие от процесса в красных волокнах, дает всего две молекулы АТФ (против 38 молекул АТФ в красных). Побочный эффект: появление кислоты в результате расщепления креатинфосфата и гликогена. Это не только боль, это еще и эффект, когда из-за перехода среды из-за щелочной в кислотную организм начинает постепенно накапливать усталость.

Есть также и розовые  — нечто среднее: они выносливее и насыщеннее кислородом белых, но слабее красных.

Чтобы от тренировок эффект был максимальным, надо задействовать все типы мышечных волокон. Рост мускулов провоцируется микротравмами.

Видео по теме:

[videos file=»http://www.youtube.com/watch?v=fHCgUReUgss»][/videos]

Строение и химический состав миофибрилл

Строение миофибрилл.

Сократительные элементы – миофибриллы – занимают большую часть объема миоцитов. В нетренированных мышцах миофибриллы расположены, рассеяно, а тренированных они сгруппированы в пучки, называемые

полями Конгейма.

Микроскопическое изучение строения миофибрилл показало, что они имеют диаметр около 1 мкм и состоят из чередующихся светлых и темных участков или дисков. В мышечных клетках миофибриллы располагаются таким образом, что светлые и темные участки рядом расположенных миофибрилл совпадают, что создает видимую под микроскопом поперечную исчертанность всего мышечного волокна.

Использование электронного микроскопа с очень большим увеличением позволило расшифровать строение миофибрилл и установить причины наличия у них светлых и темных участков. Было обнаружено, что миофибриллы являются сложными структурами, построенными в свою очередь, из большого числа мышечных нитей дух типов –

толстых и тонких.Толстые в два раза толще тонких, соответственно 15 и 7 нм.

Состоят миофибриллы из чередующихся пучков параллельно расположенных толстых и тонких нитей, которые концами заходят друг на друга.

Участок миофибриллы, состоящий из толстых нитей и находящимися между ними концов тонких нитей, обладает двойным лучепреломлением. Под микроскопом эти участки кажутся темными и получили название анизотропных или темных дисков (А-диски).

Тонкие участки состоят из тонких нитей и выглядят светлыми, так как не обладают двойным лучепреломлением и легко пропускают свет. Такие участки называются

изотропными или светлыми дисками (I-диски).

Z Z Z

— — — —

— — — —

— — — —

I-диск А-диск

Рисунок. Схема строения миофибриллы

В середине пучка тонких нитей (диск I) поперечно располагается тонкая пластинка из белка, которая фиксирует положение мышечных нитей в пространстве и одновременно упорядочивая расположение А- и I-дисков многих миофибрилл. Эта пластинка хорошо видна под микроскопом и названа Z-пластинкой или Z-линией.

Диски А имеют в середине более светлую полосу – зону Н, пересекаемую более темной М – зоной.

Участок между соседними Z-линиями называется саркомер.Каждая миофибрилла состоит из нескольких сотен саркомеров (до 1000-1200).

саркомер

а

I-диск А-диск I-диск

Рисунок. Структура мышцы на разных уровнях организации: а –мышечное волокно; б – расположение миофибриллы в покоящейся мышце

Каждый саркомер включает: 1) сеть поперечных трубочек, ориентированных под углом 90° к продольной оси волокна и соединяющихся с наружной поверхностью клетки; 2) саркоплаз-матический ретикулум, составляющий 8—10% объема клетки; 3) несколько митохондрий. Длина саркомера обусловлена генетически и в ходе спортивной тренировки любой направленности не изменяется.

Диски I состоят только из тонких филаментов, а диски А – из филамен­тов двух типов. Зона Н содержит только толстые филаменты, линия Z скрепляет тонкие филаменты между собой. Между толстыми и тонкими филаментами расположены поперечные мостики (спайки) толщиной около 3 нм; расстояние между этими мости­ками 40 нм.

Изучение химического состава миофибрилл показало, что тонкие и толстые нити образованы белками. Палочковидная молекула миозина состоит из двух идентичных основных цепей (по 200 кДа) и четырех легких цепей (по 20 кДа), общая масса миозина около 500 кДа.

Толстые нити (микрофиламенты) состоят из белка миозина.Эти белки образуют двойную спираль с глобулярной головкой на конце, присоединенной к очень длинному стержню. Стержень представляет собой двухцепочечную а-спирализованную супер­спираль.

Миозиновые головки обладают АТФазной активностью, то есть способностью расщеплять АТФ. Второй участок миозина обеспечивает связь толстых нитей с тонкими. Общая струк­тура миозина показана на рисунке.

хвост

Рисунок. Схематичное изображение молекулы миозина

Тонкие нити состоят из белков актина, тропонина и тропомиозина.

Основной белок в данном случае актин. Он обладает двумя важнейшими свойствами:

— образует фибриллярный актин, способный к быстрой полимеризации;

— актин способен соединяться с миозиновыми головками поперечными мостиками.

Актин–водорастворимый глобулярный белок с молекулярной массой 42 кДа; эта форма актина обозначается как G-актин. В мы­шечном волокне актин находится в полимеризованной форме, которая обозначается как F-актин. Тонкие филаменты мышцы об­разованы двунитчатыми актиновыми структурами, связанными между собой нековалентными связями.

Другие белки тонких нитей помогают актину осуществлять его функции.

Тропонин(Тн), мо­лекулярная масса которого около 76 кДа. Он представляет собой сферическую молекулу, состоящую из трех разных субъединиц, получивших название в соответствии с выполняемыми функция­ми: тропомиозинсвязывающей (Тн-Т), ингибирующей (Тн-1) и кальцийсвязывающей (Тн-С). Каждый компонент тонких фила­ментов соединяется с двумя другими нековалентными связями:

F-актин — тропомиозин

Тн-1 Тн-Т

В мышце, где все рассмотренные компоненты собраны вместе в тонком филаменте (рис.), тропомиозин блокирует присоеди­нение миозиновой головки к находящемуся рядом молекулами глобулярного актина тонких нитей (F-актину).

Молекулы миозина объединяются, образуя филаменты, со­стоящие примерно из 400 палочковидных молекул, связанных друг с другом таким образом, что пары головок миозиновых молекул ложатся на расстоянии 14,3 нм друг от друга; они располагаются по спирали (рис.). Миозиновые нити стыкуются «хвост к хвосту».

Рисунок. Упаковка миозиновых молекул при образовании толстого филамента

Миозин выполняет три биологически важные функции:

• При физиологических значениях ионной силы и рН молеку­лы миозина спонтанно образуют волокно.

• Миозин обладает каталитической активностью, т. е. является ферментом. В 1939 г. ВА Энгельгардт и М.Н. Любимова обнаружили, что миозин способен катализировать гидролиз АТФ. Эта реакция является непосредственным источником свободной энергии, не­обходимой для мышечного сокращения.

• Миозин связывает полимеризованную форму актина — ос­новного белкового компонента тонких миофибрилл. Именно это взаимодействие, как будет показано ниже, играет ключевую роль в мышечном сокращении.

Дата добавления: 2015-10-19; просмотров: 2065;

ПОСМОТРЕТЬ ЕЩЕ:

Сократительные элементы – миофибриллы занимают бóльшую часть объёма мышечных клеток, их диаметр около 1 мкм. В нетренированных мышцах миофибриллы расположены рассеянно, а в тренированных они сгруппированы в пучки, называемые полями Конгейма.

Микроскопическое изучение строения миофибрилл показало, что они состоят из чередующихся светлых и темных участков или дисков. В мышечных клетках миофибриллы располагаются таким образом, что светлые и темные участки рядом расположенных миофибрилл совпадают, что создает видимую в микроскопе поперечную исчертанность всᴇᴦο мышечного волокна (рис. 9).

Рис 9. Электронная микрофотография продольного среза

участка мышечного волокна (увеличение в 10000 раз)

( Л. Страйер, 1985)

Использование электронного микроскопа с очень большим увеличением позволило расшифровать строение миофибрилл и установить причины наличия у них светлых и темных участков. Было обнаружено, что миофибриллы являются сложными структурами, построенными, в свою очередь, из большого числа мышечных нитей (протофибрилл или филаментов) двух типов – толстых и тонких.Толстые нити имеют диаметр 15 нм, тонкие – 7 нм.

Состоят же миофибриллы из чередующихся пучков параллельно расположенных толстых и тонких нитей, которые концами заходят друг в друга. На рис. 10 представлена схема строения миофибриллы.

Рис. 10. Схема строение миофибриллы

Участок миофибриллы, состоящий из толстых нитей и находящихся между ними концов тонких нитей, обладает двойным лучепреломлением. При микроскопии ϶тот участок задерживает видимый свет или поток электронов (в случае электронного микроскопа) и по϶тому кажется темным. Такие участки получили название анизотропныеили темные диски(А-диски).

Светлые участки миофибрилл состоят из центральных частей тонких нитей. Они сравнительно легко пропускают лучи света или поток электронов, так как не обладают двойным лучепреломлением и называются изотропными или светлыми дисками(I-диски).В середине пучка тонких нитей поперечно располагается тонкая пластинка из белка, которая фиксирует положение мышечных нитей в пространстве. Эта пластинка хорошо видна в микроскопе в виде линии, идущей поперек I-диска, и названа Z-пластинкойили Z-линией(рис. 8 и 9).

Участок миофибриллы между соседними Z-линиями получил название саркомер. Его длина 2,5-3 мкм. Важно отметить, что каждая миофибрилла состоит из нескольких сотен саркомеров (до 1000).

Изучение химического состава миофибрилл показало, что толстые и тонкие нити образованы белками.

Толстые нити состоят из белка миозина. Миозин – белок с молекулярнои̌ массой около 500 кДа, содержащий две очень длинные полипептидные цепи. Данные цепи образуют двойную спираль, но на одном конце эти нити расходятся и формируют шаровидное образование — глобулярную головку. По϶тому в молекуле миозина различают две части – глобулярную головку и хвост (рис. 11).

Рис. 11. Схема строения молекулы миозина

В состав толстой нити входит около 300 миозиновых молекул, а на поперечном срезе толстой нити обнаруживается 18 молекул миозина. Миозиновые молекулы в толстых нитях переплетаются своими хвостами, а их головки выступают из толстой нити по правильнои̌ спирали (рис.12).

Рис. 12. Схема строения толстой нити

(А. Уайт и др., 1981)

В головках миозина имеются два важных участка (центра). Один из них катализирует гидролитическое расщепление АТФ, т.е. соответствует активному центру фермента. АТФ-азная активность миозина впервые обнаружена отечественными биохимиками Энгельтардтом и Любимовой. Второй участок головки миозина обеспечивает во время мышечного сокращения связь толстых нитей с белком тонких нитей — актином.

Тонкие нити состоят из трех белков: актина, тропонинаи тропомиозина.

Основнои̌ белок тонких нитей – актин. Актин – глобулярный белок с молекулярнои̌ массой 42 кДа. Данный белок обладает двумя важнейшими свойствами. Во-первых, проявляет высокую способность к полимеризации с образованием длинных цепей, называемых фибриллярным актином (можно сравнить с нитью бус). Во вторую очередь, как уже отмечалось, актин может соединяться с миозиновыми головками, что приводит к образованию между тонкими и толстыми нитями поперечных мостиков или спаек.

Основой тонкой нити является двойная спираль из двух цепей фибриллярного актина, содержащая около 300 молекул глобулярного актина (как бы две нити бус, закрученные в двойную спираль. Важно отметить, что каждая бусинка соответствует глобулярному актину). На рис. 13 приведена схема строения двойнои̌ спирали из нитей фибриллярного актина.

Рис. 13. Схема строения двойнои̌ спирали из фибриллярного актина

Еще один белок тонких нитей — тропомиозин аналогичным образом имеет форму двойнои̌ спирали, но эта спираль образована полипептидными цепями и по размеру гораздо меньше двойнои̌ спирали актина. Тропомиозин располагается в желобке двойнои̌ спирали фибриллярного актина. Третий белок тонких нитей — тропонин присоединяется к тропомиозину и фиксирует ᴇᴦο положение в желобке актина, при котором блокируется взаимодействие миозиновых головок с молекулами глобулярного актина тонких нитей (рис. 14).

Рис.

Микроскопическое строение мышц. По порядку, если можно

14. Схема строения тонкой нити

(А. Уайт и др., 1981)

Строение мышечного волокна

Каждое мышечное волокно представляет собой гигантскую многоядерную клетку – симпласт, образованную в процессе эмбрионального развития организма путем слияния множества отдельных клеток – миобластов.

Строение мышечного волокна существенно отличается от строения других клеток. Важнейшие отличительные особенности — это размеры, форма, многоядерность, наличие сократительного аппарата. Строение мышечного волокна представлено на рис. 60.

Рис. 60. Важнейшие структурные элементы мышечного волокна

Остановимся на важнейших структурных элементах мышечного волокна.

Сарколемма.Снаружи мышечное волокно окружено оболочкой – сарколеммой, обладающей высокой прочностью и эластичностью. Эти свойства сарколеммы обеспечиваются присутствием в ней большого количества эластичных волокон белков коллагена и эластина, образующих густую сеть.

Сарколемма обладает избирательной проницаемостью, пропуская внутрь клетки преимущественно те вещества, для превращения которых там имеются условия – ферментные системы. В сарколемме присутствуют специальные транспортные системы, с помощью которых поддерживается, в частности, разница в концентрации ионов Na+, К+, Сl‾ внутри и снаружи мышечного волокна, что обеспечивает формирование на его поверхности мембранного потенциала.

К каждому мышечному волокну подходит окончание двигательного нерва. Место прикрепления нервного окончания к мышечному волокну называется нервно-мышечным синапсом..

Внутри мышечного волокна находятся многочисленные клеточные органеллы, важнейшими из которых являются ядра, митохондрии, рибосомы и др. Функции указанных органелл описаны в главе 2 (2.5.1). Пространство между органеллами заполнено внутриклеточной жидкостью – саркоплазмой. Среди структурных элементов мышечного волокна наибольший объем занимают сократительные нити– миофибриллы.

Миофибриллы. Миофибриллы представляют собой длинные тонкие нити, расположенные вдоль мышечного волокна. Количество миофибрилл в мышечных волокнах может колебаться в диапазоне от нескольких десятков до полутора и более тысяч. Под влиянием систематической мышечной тренировки, особенно скоростно-силовой направленности, количество миофибрилл может увеличиваться. Напротив, ограничение двигательной активности сопровождается уменьшением количества миофибрилл. Строение мышечных миофибрилл представлено на рис. 61 Рис. 61. Строение миофибрилл

При рассмотрении в оптический микроскоп видно, что миофибриллы имеют повторяющуюся поперечную исчерченность – темные и светлые полосы (диски). Темные диски (А-диски) в центральной части имеют более светлую полосу (Н-зону). Светлые диски (I-диски) в центре пересекаются узкой темной полосой (линией Z). Участок миофибрилл между двумя линиями Z получил название саркомера. Количество саркомеров в миофибрилле зависит от длины мышечного волокна и может достигать нескольких сотен. Длина саркомеров у разных людей может различаться.

Исследование срезов мышечных волокон в электронном микроскопе показали, что каждая миофибрилла состоит из большого числа параллельно расположенных толстых и тонких нитей (филаментов), которые характеризуются строгим взаимным распределением. Толстые нити находятся в зоне А-дисков. Они построены из белка миозина. Миозин является важнейшим сократительным белком, на его долю приходится около 55% от общего количества сократительных белков. Молекула миозина имеет длинную фибриллярную (удлиненную) часть и глобулярную (округлой формы) головку. Фибриллярная часть имеет двухспиральную полипептидную конфигурацию. Функция фибриллярной части молекулы миозина связана с формированием структуры толстой миозиновой нити.

Глобулярные головки миозиновых нитей имеют два активных центра, один из которых обладает АТФ-азной активностью (способностью расщеплять молекулы АТФ), другой – способностью связываться с активными центрами на актиновых нитях (актинсвязывающий центр). Головки молекул миозина располагаются на поверхности миозиновых нитей, образуя выпячивания (отростки). При этом они строго ориентированы в пространстве – располагаются шестью продольными рядами.

Скелетная мышечная ткань (микроскопическое строение скелетных мышц)

Толстая миозиновая нить состоит как бы из двух частей, зеркально повторяющих друг друга. Если ее разрезать по- середине, то образуются два совершенно одинаковых фрагмента.

Молекулы миозина обладают способностью связывать ионы Са2+ и Мg2+. Ионы кальция являются кофактором фермента АТФ-азы (в его отсутствии фермент не активен). Ионы магния обеспечивают миозину способность связывать молекулы АТФ и АДФ.

В зоне светлых дисков (I-дисков) расположены тонкие нити, построенные из белков актина, тропомиозина и тропонина. Актин – второй в количественном отношении сократительный белок, составляющий основу актиновых нитей. Тропомиозин – структурный белок актиновых нитей, имеющий фибриллярную форму. Сдвоенные молекулы тропомиозина обвивают актиновые нити. Тропонин является регуляторным белком актиновых нитей. Он существует в трех формах, одна из которых блокирует взаимодействие актина с миозином. Другая форма способна связывать ионы кальция, благодаря чему изменяется конформация молекул первой формы тропонина и открывается центр взаимодействия актина с миозином. Третья форма тропонина обеспечивает крепление первых двух форм на актиновой нити. Кроме того, в составе тонких актиновых нитей имеется белок актинин. Он содержится в зоне линии Z, выполняющей роль своеобразной перегородки, и обеспечивает прикрепление к ней концов актиновых нитей.

К числу важнейших структурных элементов мышечного волокна относится саркоплазматический ретикулум. Саркоплазматический ретикулум — это внутриклеточная система взаимосвязанных пузырьков и канальцев (цистерн), пронизывающих клетку и особенно плотно концентрирующихся в зоне соприкосновения актиновых и миозиновых нитей.

Саркоплазматический (в клетках других органов и тканей – эндоплазматический) ретикулум имеется в каждой клетке организма человека. Но в мышечном волокне он выполняет несколько необычные по сравнению с другими клетками функции. Основная его роль в мышечном волокне заключается в регуляции содержания ионов кальция возле актиновых и миозиновых нитей. В состоянии расслабления ретикулум связывает ионы Са2+, их концентрация в саркоплазме составляет примерно 10-7 моль·литр-1. Под воздействием двигательного импульса ионы кальция освобождаются из ретикулума и их концентрация повышается до 10-5 моль·литр-1.

Способность саркоплазматического ретикулума связывать и высвобождать в цитоплазму ионы Са2+ связана с локализацией на его внутренней поверхности особых кальций связывающих белков. На поверхности ретикулума располагаются также рибосомы – особые внутриклеточные образования, в которых осуществляется синтез белков.

Мышечное волокно имеет также систему трубчатых выпячиваний сарколеммы (Т-систему), направленных внутрь мышечного волокна и располагающихся между миофибриллами и саркоплазматическим ретикулумом. Т-система обеспечивает быстрое распространение волны возбуждения от сарколеммы вглубь волокна.

В мышечном волокне содержатся и другие внутриклеточные органеллы: митохондрии, лизосомы. Функции этих структур мышечного волокна уже были описаны в главе «Общие закономерности обмена веществ».

Мышечное волокно содержит не одно, а несколько ядер, которые располагаются не в центральной части волокна, а по периметру, непосредственно под сарколеммой

Предыдущая42434445464748495051525354555657Следующая

Дата добавления: 2015-10-29; просмотров: 903;

ПОСМОТРЕТЬ ЕЩЕ:

Мышцы как орган. Микроскопическое строение мышц

Мышцы как орган. Микроскопическое строение мышц

Мы́шцы или му́скулы (от лат. musculus — мышца (mus — мышка, маленькая мышь)) — органы тела животных и человека, состоящие из упругой, эластичной мышечной ткани, способной сокращаться под влиянием нервных импульсов. Предназначены для выполнения различных действий: движения тела, сокращения голосовых связок, дыхания Микроскопическое строение волокна скелетной мышцы. Скелетные мышцы состоят из волокон, длиной до 13 см, толщиной – 40-80 мкм. Волокно содержит много ядер и сократительные миофибриллы.

Классификация мышц

1. По форме: а) длинные — располагаются на конечностях; б) короткие — располагаются там, где размах движений небольшой, например, межостистые мышцы; в) широкие — располагаются в области туловища и поясов конечностей и имеют большую площадь прикрепления.

2. По направлению волокон: бывают мышцы, с параллельными, косыми, поперечными и круговыми волокнами.

3. По функции: сгибатели и разгибатели; приводящие — аддукторы и отводящие — абдукторы; вращатели кнутри — пронаторы и кнаружи — супинаторы; сжиматели — сфинктеры и расширители — дилататоры.

4. По отношению к суставам, через которые перекидываются мышцы: одно-, двух- и многосуставные.

5. По положению в теле: поверхностные и глубокие; латеральные и медиальные; наружные и внутренние.

6. По количеству головок: двух-, трёх — и четырёхглавые.

7. По отношению к другим мышцам: мышцы, совместно действующие в одной функциональной группе, называются синергисты, в противоположных функциональных группах — антагонисты.

Мышцы головы делятся на мимические и жевательные

Вспомогательные аппараты мышц

Это анатомические образования, которые способствуют и облегчают мышечные сокращения. В наиболее подвижных местах конечностей (области кистей и стоп) формируются фиброзные и костно – фиброзные каналы (трубки). Внутри них залегают синовиальные влагалища сухожилий, которые определяют скольжение сухожилий в строго определенных направлениях. Их образуют наружный и внутренний листки, которые смазаны синовием, что способствует свободному движению сухожилий. Оба листка соединяются мезотендием. В местах, где движения мышц очень сильное, находятся синовиальные сумки – это полости заполненные жидкостью для уменьшения трения. Сумки, которые залегают под мышечными сухожилиями называются подсухожильными синовиальными сумками. Если сумка находится между кожей и выступающей костью, то она называется подкожная синовиальная сумка.

Блок мышц – это покрытая хрящом выемка на кости, где через нее перекидывается мышечное сухожилие, которое чаще всего меняет здесь направление, но благодаря блоку не смещается в сторону. Такую же функцию выполняют сесамовидныекости. Они располагаются в толще сухожилий мышц, которые обеспечивают движения в некоторых блоковидных суставах.

Как отдельные мышцы, так и группы мышц покрыты фасциями – Это соединительнотканные пластинки, разной толщены и протяженности, которые содержат большое количество коллагеновых и эластических волокон

4) Мышцы синергисты, агонисты, антагонисты. Привести примеры взаимодействия мышц из своей специализации.

Прежде всего необходимо выделить сустав, в котором совершается какое-то конкретное движение. Мышцы, совершающие его, называются агонистами, а мышцы, препятствующие этому, -— антагонистами(Оба термина имеют греческое происхождение: «агонист» означает «борец», а «антагонист» — его соперник.). Взаимодействие этой пары мышц обычно управляется нервной системой на уровне спинного мозга. Если одна мышца из пары активизируется, вторая получает команду расслабиться или оказать сопротивление. Это взаимодействие называется реципрокной иннервацией. Не все пары агонистов и антагонистов имеют непосредственную связь со спинным мозгом. Некоторые из них взаимодействуют друг с другом на основе сложившихся моделей повторяющихся движений, которые управляются головным мозгом.

Деление мышц на агонисты и антагонисты весьма условно, так как эти роли не являются постоянными и меняются при изменении характера движения в суставе. Вопрос о том, является мышца агонистом или антагонистом, зависит от того, какое именно действие совершается в суставе и откуда исходит сопротивление ему

Мышцы, оказывающие помощь агонистам и антагонистам, называются синергистами. Помощь может выражаться, в частности, в том, что они сводят к минимуму избыточные действия или стабилизируют какую-то часть тела, чтобы создать прочную опору для движений. В последнем случае синергисты носят название фиксаторов. Кроме того, синергистами иногда называют группу мышц, которые совместно совершают какое-то действие. Работа синергистов имеет большое значение для сбалансированности суставов.

Деление мышц на агонисты и антагонисты полезно в том случае, когда мы имеем дело с изолированным движением, совершаемым в конкретном суставе. Там же, где в движении участвует несколько суставов, работу мышц приходится анализировать исходя из других критериев.

Круговое движение плеча

При поочередном действии всех мышц, расположенных в окружности плечевого сустава, в нем происходит круговое движение. Рассматривая эти мышцы, нетрудно заметить, что они лежат неравномерно, а именно: снутри и снизу от этого сустава мышц нет, вместо них имеется углубление, называемое подмышечной ямкой.

Подмышечная ямкапо своей форме несколько напоминает пирамиду, обращенную основанием книзу и кнаружи, а вершиной кверху и кнутри. Она имеет три стенки, из которых передняя образована большой и малой грудными мышцами, задняя — подлопаточной, большой круглой и широчайшей мышцей спины, а внутренняя — передней зубчатой мышцей. В углублении между передней и задней стенками лежат клювовидно-плечевая мышца и короткая головка двуглавой мышцы плеча.

Мышцы, производящие движения в локтевом суставе В локтевом суставе при фиксированном плече возможны:1)сгибание и разгибание предплечья; 2)пронация и супинация предплечья.

Разгибание предплечьяРазгибание предплечья производят мышцы, пересекающие поперечную ось локтевого сустава и находящиеся сзади от нее. Этих мышц две:

1. трехглавая мышца плеча и

2. локтевая.

Пронация предплечья Пронацию предплечья производят мышцы:

1.круглый пронатор 2.квадратный пронатор 3.плечелучевая мышца.

Супинация предплечья Супинаторами предплечья являются:

двуглавая мышца плеча; мышца-супинатор; плечелучевая мышца

Мышцы, поднимающие и опускающие пояс верхней конечности. Подобрать упражнение для их развития.

Движения назад производят мышцы, пересекающие эту же ось вращения, однако лежащие сзади от нее, а именно: трапециевидная мышца, большая и малая ромбовидные мышцы, а также широчайшая мышца спины.

Пояс верхних конечностей поднимается при сокращении мышц, идущих сверху вниз. В этом движении принимает участие ряд мышц: верхние пучки трапециевидной мышцы, мышца, поднимающая лопатку, ромбовидная мышца и грудино-ключично-сосцевидная мышца при фиксированном положении головы и шеи.

Движение вниз пояса верхних конечностей происходит под действием тяжести верхней конечности при расслаблении мышц, отвечающих за поднимание пояса. Его активному опусканию способствует ряд мышц: малая грудная мышца, нижние пучки трапециевидной мышцы, нижние зубцы передней зубчатой мышцы, нижние пучки большой грудной мышцы и нижние пучки широчайшей мышцы спины.

Мышцы, участвующие во вращении лопатки.

1) верхняя и нижняя части трапециевидной мышцы ,

2) нижние зубцы передней-зубчатой мышцы .

3) круглая мышца

4) большая трехглавая мышца плеча

5) малая грудная мышца

6) нижний участок ромбовидной мышцы

Глубокие мышцы шеи

Боковая группа мышц шеи

Передняя лестничная мышца (m. scalenus anterior) располагается в боковой части шеи, кнутри от m. sternocleidomastoideus и m. omohyoideus. Начинается от поперечных отростков III—V шейных позвонков, затем направляется вниз и латерально, прикрепляясь к I ребру в области tuberculum scaleni. По происхождению лестничные мышцы относятся к аутохтонным мышцам шеи. В результате редукции шести шейных ребер, межреберные мышцы преобразуются в шейные, которые иннервируются CV—VII. Эти сегменты иннервируют и переднюю лестничную мышцу. Передняя лестничная мышца участвует в образовании трех пространств, через которые проходят крупнейшие кровеносные сосуды и нервы.

Мышцы как орган. Микроскопическое строение мышц

1. Предлестничное пространство (spatium antescalenum) спереди ограничено m. sternohyoideus и m. sternothyroideus, сзади — m. scalenus anterior. Через него проходит v. subclavia. 2. Межлестничное пространство — spatium interscalenum; впереди него располагается m. scalenus anterior, сзади — m. scalenus posterior, снизу — I ребро. В этом пространстве размещаются подключичная артерия и ветви плечевого сплетения. 3. Лестнично-позвоночный треугольник (trigonum scalenovertebrale) латерально ограничен m. scalenus anterior, медиально — m. longus colli, снизу—париетальная плевра, выстилающая apertura thoracis superior. В треугольнике располагаются a. et v. vertebrales.

Средняя лестничная мышца (m. scalenus medius) находится позади передней лестничной мышцы. Также начинается от поперечных отростков I — VI шейных позвонков, прикрепляется к I ребру, отступя на 1 см от места прикрепления передней лестничной мышцы, между которыми формируется межлестничное пространство (spatium interscalenum). Через него проходят подключичная артерия и ветви плечевого сплетения.

Задняя лестничная мышца (m. scalenus posterior) менее развитая, чем предыдущие. Начинается от поперечных отростков V—VII шейных позвонков и прикрепляется на середине II ребра. Функция. Все лестничные мышцы поднимают I и II ребра. Таким образом, во время вдоха к I и II ребрам подтягиваются другие ребра за счет последовательного сокращения межреберных мышц.

Предпозвоночные мышцы шеи Длинная мышца головы (m. longus capitis) располагается непосредственно на боковой поверхности позвонков. Начинается от передних бугорков поперечных отростков III—VI шейных позвонков, прикрепляясь к базилярной части затылочной кости по сторонам от tuberculum pharyngeum. Функция. Наклоняет вперед шейный отдел позвоночника.

Длинная мышца шеи (m. longus colli), так же как и предыдущая, располагается на боковой поверхности шейных позвонков. Начинается от тел и межпозвоночных дисков III — I грудного и VII—V шейных позвонков; прикрепляется одна часть пучков к IV — II шейным позвонкам, другая — к передней дуге атланта и телу II позвонка, а третья — к передним бугоркам реберно-поперечных отростков V — VII шейных позвонков. Функция. При двустороннем сокращении сгибает шейный отдел позвоночника. Собственные мышцы затылка. Собственные мышцы затылка короткие, располагаются кнутри от m. semispinalis capitis. Разделяются на две прямые и две косые мышцы.

а) Большая задняя прямая мышца головы (m. rectus capitis posterior major) (начинается от верхушки остистого отростка II шейного позвонка и прикрепляется к латеральной части затылочной кости.

б) Малая задняя прямая мышца головы (m. rectus capitis posterior minor) начинается от заднего бугорка I шейного позвонка и прикрепляется ниже и медиальнее предыдущей мышцы.

в) Верхняя косая мышца головы (m. obliquus capitis superior) (рис. 177) начинается от поперечного отростка I шейного позвонка и прикрепляется к латеральной части linea nuchae inferior. Функция всех трех мышц заключается в разгибании атланто-затылочного сустава.

г) Нижняя косая мышца головы (m. obliquus capitis inferior) (рис. 177) начинается от остистого отростка II шейного позвонка, идет латерально и прикрепляется к поперечному отростку I шейного позвонка. Функция. Вместе с черепом вращает атлант в articulatio atlantoaxillis mediana.

д) Передняя прямая мышца головы (m. rectus capitis anterior) (рис. 181) короткая. Начинается от передней поверхности поперечного отростка и от massae laterales atlantis и прикрепляется к переднему краю затылочного отверстия. Функция. При сокращении происходит сгибание в атланто-затылочном суставе.

е) Боковая прямая мышца головы (m. rectus capitis lateralis) начинается от реберно-поперечного отростка атланта и прикрепляется к processus jugularis затылочной кости. Функция. Наклоняет голову в сторону сокращения мышцы.

Паховый и бедренный канал

Паховый канал: это щелевидный промежуток, расположенный между глубоким и поверхностным паховыми кольцами.Стенки пахового канала: передняя стенка – апоневроз наружной косой мышцы живота, задняя – поперечная фасция, верхняя – нижние пучки внутренней косой мышцы живота и поперечной мышцы живота, нижняя стенка – паховая связка.

Отверстия пахового канала:

Поверхностное паховое кольцо. Границы: сверху – медиальная ножка, снизу – латеральная ножка, латерально – межножковые волокна, медиально – загнутая связка.

Глубокое паховое кольцо (внутреннее отверстие пахового канала) расположено на задней стенке пахового канала.

Бедренный канал.

Бедренный канал – это короткий промежуток (1-2 см) между внутренним бедренным кольцом и подкожной щелью.

Стенки(пер-паховая связка и верхний рог широкой фасции бедра,лат-бедренная вена,зад-гребенчатая фасция)

Мышцы как орган. Микроскопическое строение мышц

Мы́шцы или му́скулы (от лат. musculus — мышца (mus — мышка, маленькая мышь)) — органы тела животных и человека, состоящие из упругой, эластичной мышечной ткани, способной сокращаться под влиянием нервных импульсов. Предназначены для выполнения различных действий: движения тела, сокращения голосовых связок, дыхания Микроскопическое строение волокна скелетной мышцы. Скелетные мышцы состоят из волокон, длиной до 13 см, толщиной – 40-80 мкм. Волокно содержит много ядер и сократительные миофибриллы.

Классификация мышц

1. По форме: а) длинные — располагаются на конечностях; б) короткие — располагаются там, где размах движений небольшой, например, межостистые мышцы; в) широкие — располагаются в области туловища и поясов конечностей и имеют большую площадь прикрепления.

2. По направлению волокон: бывают мышцы, с параллельными, косыми, поперечными и круговыми волокнами.

3. По функции: сгибатели и разгибатели; приводящие — аддукторы и отводящие — абдукторы; вращатели кнутри — пронаторы и кнаружи — супинаторы; сжиматели — сфинктеры и расширители — дилататоры.

4. По отношению к суставам, через которые перекидываются мышцы: одно-, двух- и многосуставные.

5. По положению в теле: поверхностные и глубокие; латеральные и медиальные; наружные и внутренние.

6. По количеству головок: двух-, трёх — и четырёхглавые.

7. По отношению к другим мышцам: мышцы, совместно действующие в одной функциональной группе, называются синергисты, в противоположных функциональных группах — антагонисты.

Мышцы головы делятся на мимические и жевательные



Строение миофибрилл.

Миофибриллы состоят из упорядоченно расположенных нитей актина и миозина, представляющих собой сократительные белки. Для закрепления нитей актина и миозина служат особые структуры телофрагмы и мезофрагмы.

¨Телофрагма — это сеть белковых молекул,которые растянуты поперек клетки и прикреплены к цитолемме. На продольном срезе кардиомиоцита телофрагмы имеют вид линий толщиной около 100 нм, получившх название Z-линий. Участок миофибриллы, который располагается между двумя телофрагмами, носит название саркомера.

¨По середине саркомера располагается мезофрагма, представленная на продольном срезе в виде линии (М-линия). От мезофрагмы в направлении телофрагмы отходят нити миозина, а от телофрагмы навстречу им нити актина. Они встречаются и на некотором расстоянии идут параллельно, причем каждый миозиновый (толстый) филамент сопровождается 6-ю актиновыми (тонкими) миофиламентами,

Участок сакромера, занятый М-линией и прилежащими зонами, в которых располагаются только миозиновые нити, носит название Н-полосы (светлой зоны), а участок, в котором располагаются нити миозина и частично актина — А-полосы ( А-диска).

Участки двух соседних саркомеров, разделенные Z- линией, содержащие только нити актина, вместе образуют I-полосу (I-диск). Полосы называются так потому, что из-за различной молекулярной организации в области I-полосы преломление света изотропное, а в области А-полосы анизотропное.

Между миофибриллами локализованы митохондрии и агранулярная эндоплазматическая сеть. Митохондрии очень крупные, и образуют трехмерную сеть с очень плотным их расположением в области I-диска.

На уровне телофрагмы, цитолемма образует глубокие куполообразные впячивания, которые называются поперечными трубочками или Т-трубочками, в которые заходит и базальная мембрана. Эта система обеспечивает быстрое проведение потенциала действия к каждой миофибрилле, обеспечивая синхронность их сокращения. Канальцы агранулярной эндоплазматической сети в цитоплазме расположены между миофибриллами продольно и анастомозируют друг с другом, достигая Т-трубочек идут на некотором расстоянии параллельно с ними.

Разные концы кардиомиоцитов в области вставочных дисков оканчиваются на разных уровнях. Выступающая часть одного кардиомиоцита вдвинута в углубленную часть последующего. Поверхность контакта клеток образует пальцевидные соединения — интердигитации, и многочисленные десмосомы. В них вплетаются актиновые нити ближайшего саркомера миофибриллы. Боковые поверхности выступов тоже соприкасаются и объединяются многочисленными нексусами. При помощи интердигитаций и десмосом кардиомиоциты прочно связываются друг с другом, что обеспечивает развитие единого усилия при сокращении многих соседних клеток. При помощи нексусов осуществляются ионные и химические взаимодействия, что способствует синхронизации сокращения кардиомиоцитов.

Строение проводящих кардиомиоцитов.

Размеры — значительно крупнее рабочих (длина около 100мкм, толщина около 50мкм).

Цитоплазма содержит все органеллы общего назначения. Митохондрии мелкие и равномерно распределены в цитоплазме.

Миофибриллы немногочисленные и располагаются по периферии клетки.

Цитолемма не образует Т-систем. Проводящие кардиомиоциты соединяются в волокна не только концами, но и боковыми поверхностями. Между кардиомиоцитами формируются вставочные диски, но они более просто устроены, чем между сократительными. Интердигитации и десмосомы встречаются очень редко

Функции состоят в том, что они воспринимают управляющие сигналы от пейсмекерных элементов и передают информацию к сократительным кардиомиоцитам. Волокна, состоящие из проводящих кардиомиоцитов, ветвятся между рабочими сократительными кардиомиоцитами, доставляя им возбуждающий имульс.

Регенерация сердечной мышечной ткани невозможна вследствие того, что она не сохраняет ни стволовых клеток, ни клеток — предшественников.

Пролиферация (деление) миофибрилл

При гипертрофии мышц происходит пролиферация (деление) миофибрилл. При помощи электронного микроскопа установлено, что в некоторых средних и крупных мышечных волокнах наблюдалась высокая частота продольного расщепления миофибрилл. Измерения в дюймах с помощью электронного микроскопа показали, что миофибриллы, которые расщеплялись, были примерно в два раза большими, по сравнению с нерасщепленными миофибриллами и что эти миофибриллы разделялись более или менее по центру.

 Голдспинк Г.

Пролиферация миофибрилл во время роста мышечных волокон

С помощью фазового контраста и электронной микроскопии были рассмотрены и измерены миофибриллы в мышечных волокнах различных размеров и разного возраста. Во время послеродового роста двуглавой мышцы плеча мыши количество миофибрилл в некоторых волокнах возрастает от 75 до 1200. Диапазон размеров миофибрилл составляет от 0,4 до 12 мкм. Обнаружено бимодальное распределение размеров миофибрилл в мышцах мышей всех возрастов.

При помощи электронного микроскопа установлено, что в некоторых средних и крупных мышечных волокнах наблюдалась высокая частота продольного расщепления миофибрилл. Измерения в дюймах с помощью электронного микроскопа показали, что миофибриллы, которые расщеплялись, были примерно в два раза большими, по сравнению с нерасщепленными миофибриллами и что эти миофибриллы разделялись более или менее по центру. Возможным объяснением расщепления может быть факт, что тонкие филаменты тянут слегка под углом к центральной оси миофибрилл, из-за расхождения в решетке. Когда миофибрилла достигает определенного размера сила тяги тонких филаментов достаточно сильна, чтобы повредить Z-диск.

---

Более подробно строение и функции мышц описаны в моих книгах «Гипертрофия скелетных мышц человека» и «Биомеханика мышц«

---

Из данных о размерах, форме и числу миофибрилл на разных этапах роста был сделан вывод, что посредством продольно расщепления увеличивается количество миофибрилл во время послеродового роста.

 

Goldspink, G. The Proliferation of Miofibrils during Muscle Fibre Grows / G. Goldspink // Journal of Cell Science, 1970. – V. 6.– P. 593-603.

Abstract

Myofibrils in muscle fibres of different sizes and different ages were examined and measured using phase-contrast and electron microscopy. During the post-natal growth of the mouse biceps brachii muscle the number of myofibrils in some fibres increases from about 75 to 1200 The range of myofibril size was from 0.4-12 µm. The distribution of myofibril sizes in muscles of all ages studied was bimodal. A high incidence of longitudinal splitting of myofibrils was observed with the electron microscope in differentiating muscle fibres and in some medium and large muscle fibres. Size measurements with the electron microscope showed that the splitting myofibrils were about twice as large as non-splitting myofibrils and that the myofibrils split more or less down the middle. A possible explanation for the splitting is that the peripheral I filaments are pulled at an angle slightly oblique to the myofibril axis, because of the discrepancy in the A and I-filament lattice spacings. When the myofibril reaches a certain size the oblique pull of the peripheral I filaments is strong enough to cause the Z disks to rip. From data on the size, shape and number of myofibrils at different stages of growth it was concluded that longitudinal splitting is the means by which the number of myofibrils increases during post-natal growth.

References

1. Brandt, P., Lopez, E., Reuben, J. & Grundest, H. (1967). The relationship between myofilament packing density and sarcomere length in frog striated muscle J. Cell Biol. 33, 255-263.
2. Carlsen, F. & Knappeis, G. G. (1963) Further investigations of the ultrastructure of the Z disc in skeletal muscle. Acta phystol scand. 59, 213-215
3. Fischman, D. A. (1967). An electron microscope study of myofibril formation in embryonic chick skeletal muscle. J. Cell Biol. 32, 557-575.
4. Golsdpink, G. (1962). Studies on post-embryonic growth and development of skeletal muscle. 1 Evidence of two phases in which striated muscle fibres are able to exist. Proc. R. It. Acad.62, В id, 135-150.
5. Golsdpink, G. (1964). The combined effects of exercise and reduced food intake on skeletal muscle fibres J. cell. comp. Physiol. 63, 200-216.
6. Goldspink, G. (1965). Cytological basis of decrease in muscle strength during starvation. Am. J. Physiol. 209, 100—114.
7. Goldspink, G. (1968). Sarcomere length during the post-natal growth of mammalian muscle fibres. J. Cell Set. 3, 539-548.
8. Goldspink, G. & Rowe, R. W. D., (1968). The growth and development of muscle fibres in normal and dystrophic mice. In Research in Muscular Dystrophy, Proceedings of the 4th Symposium, pp. 116—131. London: Pitman Medical Publishing
9. Heidenhain, M. (1913). Uber die Entstehung der quergestreiften Muskelsubstanz bei der Forelle. Arch mikrosk. Anat. Ent zv Mech 83, 427-522.
10. Huxley, H. E. (1957). The double array of filaments in cross-striated muscle. J. biophys. biochem. Cytol. 3, 631-648. Reedy, M. K. (1964). Remarks at a discussion on the physical and chemical basis of muscular contraction. Proc. R. Soc. В 160, 458.
11. Rowe, R. W. D. & Goldspink, G. (1968). Surgically induced muscle fibre hypertrophy. Anat. Rev 161, 69-76.
12. Rowe, R. W. D. & Goldspink, G. (1969). Muscle fibre growth in five different muscles in both sexes of mice. J. Anat. 104, 519-530. Steedman, H F. (i960). Section Cutting in Microscopy. Oxford: Blackwell.

1970_goldspink.pdf

С уважением, А.В. Самсонова

миофибрилла — Myofibril — qwe.wiki

Схема структуры миофибриллы (состоящая из многих миофиламентов параллельно и саркомеров в серии Раздвижная модель нить сокращения мышц

Миофибрилла (также известная как мышечная фибрилла ) является одним из основного стержнеобразного единица мышечной клетки. Мышцы состоят из трубчатых элементов , называемых миоцит , известные как мышечные волокна в полосатых мышцах , и эти клетки в своей очереди , содержат много цепей миофибрилл. Они создаются во время эмбрионального развития в процессе , известном как миогенез .

Миофибриллы состоят из длинных белков , включая актин , миозин и тайтина , а также другие белки , которые удерживают их вместе. Эти белки организованы в толстых и тонких нитей , называемых миофиламентов , которые повторяются по длине миофибрилле в разделах называемых саркомеров . Мышцы контракт путем скольжения толстый (миозин) и тонких (актиновых) нити вдоль друг друга.

Состав

Нити миофибрилл, миофиламенты , состоят из двух типов, толстых и тонких:

• Тонкие нити состоят в основном из белка актина , намотанный с небулином нитями. Актин, при полимеризации в нити, образует «лестницу» , вдоль которой нити миозина «Подъем» , чтобы генерировать движение
• Толстые нити состоят в основном из белка миозина , удерживаемый на месте Titin нитей. Миозин несет ответственность за генерацию силы. Она состоит из шаровидной головки как с АТФ и актин сайтов связывания, и длинным хвостом , участвующих в его полимеризации в миозиновых филаментов.

Белковый комплекс, состоящий из актина и миозина иногда называют как «actinomyosin».

В поперечно — полосатых мышцах, такие как скелетная и сердечная мышца , актин и миозин нити каждый имеют конкретную и постоянную длину порядка нескольких микрометров, гораздо меньше , чем длина удлиненной клетки мышцы (несколько миллиметров в случае человека клетки скелетных мышц). Нити организованы в неоднократные субъединицы по длине миофибриллы. Эти подразделения называются саркомеры . Мышечные клетки почти заполнены миофибриллы работают параллельно друг друг на длинной оси клетки. В саркомерные субъединиц одной миофибриллы в почти совершенном выравнивании с тем , миофибрилл рядом с ним. Это выстраивание приводит к определенным оптическим свойствам , которые вызывают клетку появляется полосатой или поперечнополосатой. В гладких мышечных клеток, это выравнивание отсутствует, следовательно , нет никакой очевидной страты и клетки называется гладкими. Обнаженные мышечные клетки при определенных углах, например, в мясных отрубов , может показать структурную окраску или радужные из — за этого периодического выравнивания фибрилл и саркомеров.

Внешность

Названия различных подобластей саркомера основаны на их относительно светлее или темнее внешний вид , если смотреть через световой микроскоп. Каждый саркомер ограничен два очень темных цветных полос , называемых Z-дисками или Z-линией (от немецкого Zwischen , означающего между ними). Эти Z-диски являются плотными белковыми дисками , которые не позволяют с легкостью прохождения света. Т-канальцев присутствует в этой области. Область между Z-дисками дополнительно разделена на два более легкие цветные полосы на обоих концах называются I-полосы, а более темная, серовато полоса в середине называет группу A.

Полосы I появляются легче , потому что эти регионы саркомера основном содержат тонкие актиновые филаменты, чьи меньший диаметр обеспечивает прохождение света между ними. Полоса, с другой стороны, содержит главным образом миозина нитей которых больший диаметр ограничивает прохождение света. А означает анизотропный и I для изотропного , ссылаясь на оптические свойства живых мышцы , как продемонстрировано в поляризованном свете микроскопии.

Части А группы , которые примыкают полосы I заняты обеими нити актина и миозина (где они interdigitate , как описаны выше). Кроме того, в пределах диапазона A является относительно ярче центральной область называется H-зона (от немецкого Helle , а это означает яркий) , в котором нет никакого актина / миозина перекрытия , когда мышцы в расслабленном состоянии. И, наконец, Н-зона разделена пополам темная центральная линия , называемых М-линией (от немецкого Mittel означает середины).

развитие

Изучение развивающейся мышцы ног в куриного эмбриона 12 дней с использованием электронной микроскопии предложен механизм развития миофибрилл. Развивающиеся мышечные клетки содержат толстые (миозин) нити , которые являются 160-170 Å в диаметре и тонких (актиновых) нитей, которые 60-70 Å в диаметре. Молодые мышечные волокна содержат 7: 1 отношение тонких до толстых нитей. Вдоль длинной оси мышечных клеток в местах subsarcolemmal, свободные миофиламентов становятся выровнены и в совокупности шестиугольной упакованных массивов. Эти агрегаты образуют независимо от наличия или Z полосы M ленточного материала. Агрегирование происходит спонтанно , так как третичные структуры актина и миозин мономеров содержат всю «информацию» с ионной силой и концентрацией АТФ клетки к агрегации в волокна.

функция

В миозина головки образуют поперечные мостики с актином миофиламентов; это где они выполняют «гребные» действия вдоль актина. Когда мышечные волокна ослабляются (перед сжатием), головка миозина имеет АДФ и фосфат , связанный с ним.

При поступлении нервного импульса, Ca ²⁺ ионы вызывают тропонин к изменению формы; это перемещает тропонина + тропомиозином комплекс прочь, оставляя миозина сайты связывания открытыми.

Головка миозина в настоящее время связывается с актином myofilament. Энергия в голове миозина myofilament перемещает головку, которая скользит по актина прошлое. АДФ, таким образом, освобождены.

АТФ представляет себя (как присутствие ионов кальция активирует АТФазу миозина в), и головке миозина отключиться от актина, чтобы захватить АТФ. АТФ затем разбиваются на АДФ и фосфат. Энергия высвобождается и хранится в головке миозина использовать для дальнейшего движения. Миозиновые головки теперь к их вертикальному расслабленному положению. Если кальций присутствует, то процесс повторяется.

Когда мышца сокращается, актин протягивается вдоль миозина к центру саркомера до актина и миозина не полностью перекрывающее. Зона Н становится все меньше и меньше из — за увеличение перекрытия нитей актина и миозина, и мышца сокращается. Таким образом , не когда мышца полностью сжимается, Н зона больше не видна. Обратите внимание , что актин и миозин нити сами по себе не изменяют длину, но вместо того, чтобы скользить мимо друг друга. Это известно как скользящая теория нитей мышц.

Смотрите также

Рекомендации

внешняя ссылка

38.4.Структура миофибриллы

Миофибриллы имеют вид нитей диаметром 12 мкм и длиной, сопоставимой с протяженностью волокна. Их количество в отельном волокне варьирует в широких пределах (от нескольких десятков до 2000 и более). Они обладают собственной поперечной исчерченностью, причем в мышечном волокне они располагаются столь упорядоченно, что А- и I-диски одних миофибрилл точно совпадают с аналогичными дисками других, обусловливая поперечную исчерченность всего волокна. Структурно-функциональной единицей миофибриллы является саркомер (миомер).

Саркомер (миомер) представляет собой участок миофибриллы, расположенный между двумя телофрагмами (Z-линиями) и включающий A-диск и две половины I-дисков по одной половине с каждой стороны. В расслабленной мышце длина саркомера составляет около 2-3 мкм, а ширина его участков выражается соотношением Н : А : I = 1:3:2; при сокращении мьшшы саркомер укорачивается до 1.5 мкм. Миофибрилла типичного мышечного волокна человека длиной около 5 см насчитывает порядка 20 тыс. последовательно расположенных саркомеров.

Структура саркомера представлена упорядоченной системой толстых и тонких белковых нитей (миофиламентов). Толстые нити (диаметром около 10-12 нм и длиной 1.5-1.6 мкм) связаны с мезофрагмой и сосредоточены в А-диске, а тонкие (диаметром 7-8 нм и длиной 1 мкм) прикреплены к телофрагмам, образуют I-диски и частично проникают в А-диски между толстыми нитями (более светлый участок А-диска, свободный от тонких волокон, называется полоской Н). В саркомере насчитывается несколько сотен толстых нитей. По сечению саркомера толстые и тонкие нити располагаются высокоорганизованно в узлах гексагональной решетки. Каждая толстая нить окружена шестью тонкими, каждая из тонких нитей частично входит в окружение трех соседних толстых.

38.5.Механизм сокращения мышечного волокна

Кроме Са²⁺ , для взаимодействия актиновых и миозиновых миофиламент, как  отмечалось, необходим АТФ (аденозинтрифосфат) –низкомолекулярное вещество, служащее источником энергии. При этом взаимодействии АТФ разрушается (до АДФ и фосфата), благодаря АТФазной активности миозина. В свою очередь, АТФ образуется в реакциях распада гликогена и других энергетических субстратов.

Механизм участия атф в сокращении

Условие: закончился очередной цикл  взаимодействия тонких и толстых МФ, но между ними ещё сохраняются мостики

1)Связывание АТФ и разрыв мостиков

Молекулы АТФ связываются с головками миозина  (в соотношении 1:1), и только это приводит к отсоединению головок от тонких МФ (т.е. разрыву мостиков). Поэтому после смерти развивается трупное окоченение: в отсутствие АТФ мостики  между МФ  (образовавшиеся в результате гидролиза последних запасов АТФ) не могут разорваться.

2)Гидролиз АТФ и изменение конформации миозина

Головки миозина гидролизуют АТФ до АДФ и фосфата; при этом каждая головка принимает напряжённую конформацию (за счёт энергии гидролиза АТФ) и сохраняет связь с АДФ.

3)Замыкание мостиков Изменение конформации головок делает возможным их  взаимодействие  с тонкими МФ — замыкание мостиков.

4)Перемещение МФ Головки миозина, стремясь вернуться в ненапряжённое состояние, развивают тянущее усилие, которое приводит к перемещению толстых и тонких МФ друг относительно друга. Одновременно диссоциирует АДФ, что делает возможным в следующем цикле связывание очередных молекул АТФ и разрыв мостиков.

Таким образом, энергия гидролиза АТФ вначале переходит в энергию напряжённой конформации миозина, которая затем используется для совершения механической работы (относительного перемещения МФ).