Сократительные волокна мышечного волокна – Функции и строение мышц. Виды мышечных волокон. Адаптационные процессы в мышцах. Виды мышечных сокращений и способы выполнения силовых упражнений.Виды мышечного отказа.

31. Сократительный аппарат мышечного волокна – строение. Способность к регенерации различных мышечных тканей.

Сократительным аппаратом скелетного мышечного волокна являются продольно ориентированные миофибриллы. Построенные из сократительных белков, они занимают большую часть волокна, оттесняя ядра на периферию. Диаметр миофибрилл около 1 – 2 мкм. Миофибриллы состоят из чередующихся темных и светлых полос (дисков). Структурной единицей миофибриллы является саркомер. В миофибрилле они расположены, следуя друг за другом. Саркомер это участок миофибриллы, состоящий из линии Z (для двух соседних саркомеров), половины диска I, диска А с линией Н, половины следующего диска I, линии Z (для двух соседних саркомеров). Диски саркомер состоят из миофиламентов (белок миозин – толстые миофилламенты; актин, тропомиозин В, тропин – тонкие миофилламенты. Участок А диска, состоящий только из миозиновых миофиламентов, называют Н линией. Линия Z состоит из Z-филаментов. В них выявлены белки тропомиозин-В, а-актин. Z-филаменты формируют решетку, к котрой прикреплены тонкие актиновые филаменты полосок I двух соседних саркомеров.

Сократительный аппарат в сердечной мышце так же, как в скелетной мышечной ткани, состоит из миофибрилл, которые занимают периферическую часть клетки. По своему строению миофибриллы сходны с таковыми скелетной мышечной ткани. Они также построены из анизотропных (полосы А) и изотропных дисков (полосы I). Элементы саркоплазматической сети окружают миофибриллы. Характерное свойство сердечных миоцитов – отсутствие терминальных цистерн, а поэтому триад.

Сократительным аппаратом миоцита являются миофилламенты. Они расположены в цитоплазме на периферии клетки и имеют продольную ориентацию. Миофилламенты: миозиновые (толстые), актиновые (тонкие) и промежуточные.

Процесс регенерации, протекающий в скелетной мышечной ткани, сходен с гистогенезом; в нем выявлены те же миобластическая стадия, стадия мышечных трубочек и стадия мышечных волокон. Регенерация скелетной мышечной ткани

Ядра миосимпластов делиться не могут, так как у них отсутствуют клеточные центры. Камбиальными элементами служат миосателлитоциты. Пока организм растет, они делятся, а дочерние клетки встраиваются в концы симпластов. По окончании роста размножение миосателлитоцитов затухает. После повреждения мышечного волокна на некотором протяжении от места травмы оно разрушается и его фрагменты фагоцитируются макрофагами.

Восстановление любых тканей организма может осуществляется за счет двух механизмов: гипертрофии и гиперплазии. Под гипертрофией подразумевают компенсаторное увеличение объема самого симпласта, в т.ч. за счет увеличения количества миофибрилл. В симпласте активизируются гранулярная эндоплазматическая сеть и аппарат Гольджи. Происходит синтез веществ, необходимых для восстановления саркоплазмы и миофибрилл, а также сборка мембран, так что восстанавливается целостность плазмолеммы. Поврежденный конец миосимпласта при этом утолщается, образуя мышечную почку. Под гиперплазией понимают пролиферацию миосателлитоцитов. Сохранившиеся рядом с повреждением миосателлитоциты делятся. Одни из них мигрируют к мышечной почке и встраиваются в нее, другие сливаются (так же, как миобласты при гистогенезе) и образуют миотубы, которые затем входят в состав вновь образованных мышечных волокон или формируют новые волокна.

Возможности регенерации сердечной мышечной ткани. При длительной усиленной работе (например, в условиях постоянно повышенного артериального давления крови) происходит рабочая гипертрофия кардиомиоцитов. Стволовых клеток или клеток-предшественников в сердечной мышечной ткани не обнаружено, поэтому погибающие кардиомиоциты (в частности, при инфаркте миокарда) не восстанавливаются, а замещаются элементами соединительной ткани.

Физиологическая регенерация гладкой мышечной ткани проявляется в условиях повышенных функциональных нагрузок. Наиболее отчетливо это видно в мышечной оболочке матки при беременности. Такая регенерация осуществляется не столько на тканевом, сколько на клеточном уровне: миоциты растут, в цитоплазме активизируются синтетические процессы, количество миофиламентов увеличивается (рабочая гипертрофия клеток). Не исключена, однако, и пролиферация клеток (т.е. гиперплазия).

4. Сократительные белки мышечного волокна (актин, миозин, а-м), их состав и функции

Изучение химического состава миофибрилл показало, что толстые и тонкие нити состоят только из белков.

Толстые нити состоят из белка миозина. Миозин — белок с молекулярной массой около 500 кДа, содержащий две очень длинные полипептидные цепи. Эти цепи образуют двойную спираль, но на одном конце эти нити расходятся и формируют шаровидное образование — глобулярную головку. Поэтому в молекуле миозина различают две части — глобулярную головку и хвост. В состав толстой нити входит около 300 миозиновых молекул, а на поперечном срезе толстой нити обнаруживается 18 молекул миозина. Миозиновые молекулы в толстых нитях переплетаются своими хвостами, а их головки выступают из толстой нити по правильной спирали. В головках миозина имеются два важных участка (центра). Один из них катализирует гидролитическое расщепление АТФ, т. е. соответствует активному центру фермента. АТФазная активность миозина впервые обнаружена отечественными биохимиками Энгельгардтом и Любимовой. Второй участок головки миозина обеспечивает во время мышечного сокращения связь толстых нитей с белком тонких нитей — 

актином. Тонкие нити состоят из трех белков: актина, тропонина и тропомиозина.

Основной белок тонких нитей — актин. Актин — глобулярный белок с молекулярной массой 42 кДа. Этот белок обладает двумя важнейшими свойствами. Во-первых, проявляет высокую способность к полимеризации с образованием длинных цепей, называемых фибриллярным актином

 (можно сравнить с нитью бус). Во-вторых, как уже отмечалось, актин может соединяться с миозиновыми головками, что приводит к образованию между тонкими и толстыми нитями поперечных мостиков, или спаек.

Основой тонкой нити является двойная спираль из двух цепей фибриллярного актина, содержащая около 300 молекул глобулярного актина (как бы две нити бус, закрученные в двойную спираль, каждая бусинка соответствует глобулярному актину).

Еще один белок тонких нитей – тропомиозин – также имеет форму двойной спирали, но эта спираль образована полипептидными цепями и по размеру гораздо меньше двойной спирали актина. Тропомиозин располагается в желобке двойной спирали фибриллярного актина. 

Третий белок тонких нитей – тропонин — присоединяется к тропомиозину и фиксирует его положение в желобке актина, при котором блокируется взаимодействие миозиновых головок с молекулами глобулярного актина тонких нитей.

5. Технологические приемы ускорения созревания мяса

После прекращения жизни животного (синтеза) в мясе происходит комплекс изменений, на которые влияют ферменты. Начинается самораспад тканей под действием ферментов самих тканей. Этот процесс называется автолизом. При этом изменению подвергаются мышечные, соединительные и жировые ткани. Изменения в мышечной ткани при хранении влияют на качество мяса.

При жизни животного основной функцией мышечной ткани является двигательная, в результате которой происходит превращение химической энергии в механическую. Эти сложные превращения происходят за счет биохимических, физиологических, физических и термодинамических процессов.

Биохимический аспект выражается в изменении миофибрилл белков, прежде всего миозина и актина (80% белков). При сокращении происходит соединение фибриллярного актина с миозином. Образуется прочный актомиозиновый комплекс, в котором на одну молекулу миозина приходится 2-3 молекулы актина.

Энергетический механизм сокращения заключается в изменении свободной энергии, образующейся при расщеплении АТФ. Активностью АТФ обладает белок миозин, который при распаде АТФ соединяется с актином, образуя актиномиозиновый комплекс, т.е. происходит процесс окоченения. В данном случае миозин является не только белком, но в своем роде ферментом.

Фаза собственного созревания мяса характеризуется интенсивным распадом мышечного гликогена и накоплением молочной кислоты, а также изменением его химического состава, но окоченение входит в процесс автолиза.

Характерной особенностью окоченения является снижение влагоудерживающей способности мышечной ткани, вследствии чего всегда наблюдается отделение мышечного сока. По внешним признакам окоченевшее мясо имеет большую упругость, при тепловой обработке – излишнюю жесткость, а из-за снижения влагаудерживающей способностью становится менее сочным. В состоянии окоченения мышцы менее подвержены действию протеометических ферментов и мясо хуже усваивается.

В результате накопления молочной, фосфорной и других кислот в мясе увеличивается концентрация водородных ионов, вследствии чего к концу окоченения рН снижается до 5,8-5,7, а иногда и ниже. В кислой среде при распаде АТФ и фосфорной кислоты происходит частичное накопление неорганического фосфора.

Фаза созревания во многом определяет интенсивность течения физико-коллоидных процессов и микроструктурных изменений мышечных волокон. В результате комплекса причин (действия протеометических ферментов, образования продуктов автолитического распада, кислой среды) и происходит распад мышечных волокон. Глубокий распад свидетельствует уже о глубоком автолизе, что чаще наблюдается при порче мяса. На фазе же плавного перехода от окоченения к созреванию мясо размягчается, разрыхляется, появляется нежность, а это значит, что пищеварительные соки свободно проникают к саркоплазме, что улучшает переваримость и усвояемость мяса.

Нежность тканей мяса, где много соединительной ткани, невелика, а мясо молодых животных нежнее, чем старых.

При повышении температуры (до 30⁰С), а также при длительной выдержке мяса (свыше 20-26 сут.) при низких плюсовых температурах (2-4⁰С) ферментативный процесс созревания настолько углубляется, что в мясе заметно увеличивается количество распада белков в виде малых пептидов и свободных аминокислот. На этой стадии мясо приобретает коричневую окраску, в нем увеличивается количество аминного и аммиачного азота, происходит заметный гидролитический распад жиров, что отрицательно оказывает влияние на его пищевые свойства и товарный вид мяса.

Для ускорения созревания мяса, способствующего улучшению его качества, используют различные методы обработки, в том числе применяют ферменты, антибиотики.

Исследования также показали, что поверхностная обработка мяса (погружением в раствор или распылением порошка) не дает достаточного эффекта.

Хорошие результаты дает ферментация мяса, проводимая одновременно после сублимационного восстановления.

Ферментативный препарат добавляет в консервы для получения продуктов более высокого качества. Предлагается добавлять препараты в колбасы низших сортов.

Мясо, обработанное ферментативными препаратами, должно по внешнему виду, цвету, аромату не отличаться от неферментативного, а по вкусу – быть более мягким, без горького вкуса, вызываемого продуктами глубокого расщепления белков ферментами.

 

Скелетная мышечная ткань — Википедия

Схема скелетной мышцы в разрезе. Строение скелетной мышцы

Скелетная (поперечнополосатая) мышечная ткань — упругая, эластичная ткань, способная сокращаться под влиянием нервных импульсов: один из типов мышечной ткани. Образует скелетную мускулатуру человека и животных, предназначенную для выполнения различных действий: движения тела, сокращения голосовых связок, дыхания. Мышцы состоят на 70—75 % из воды.

Источником развития скелетной мускулатуры являются клетки миотомов — миобласты. Часть из них дифференцируется в местах образования так называемых аутохтонных мышц. Прочие же мигрируют из миотомов в мезенхиму; при этом они уже детерминированы, хотя внешне не отличаются от других клеток мезенхимы. Их дифференцировка продолжается в местах закладки других мышц тела. В ходе дифференцировки возникает 2 клеточные линии. Клетки первой сливаются, образуя симпласты — мышечные трубки (миотубы). Клетки второй группы остаются самостоятельными и дифференцируются в миосателлиты (миосателлитоциты).

В первой группе происходит дифференцировка специфических органелл миофибрилл, постепенно они занимают большую часть просвета миотубы, оттесняя ядра клеток к периферии.

Клетки второй группы остаются самостоятельными и располагаются на поверхности мышечных трубок.

Структурной единицей мышечной ткани является мышечное волокно. Оно состоит из миосимпласта и миосателлитоцитов (клеток-сателлитов), покрытых общей базальной мембраной. Длина мышечного волокна может достигать нескольких сантиметров при толщине в 50—100 микрометров.

Скелетные мышцы прикреплены к костям или друг к другу крепкими, гибкими сухожилиями.

Строение миосимпласта[править | править код]

Миосимпласт представляет собой совокупность слившихся клеток. В нем имеется большое количество ядер, расположенных по периферии мышечного волокна (их число может достигать десятков тысяч). Как и ядра, на периферии симпласта расположены другие органеллы, необходимые для работы мышечной клетки — эндоплазматическая сеть (саркоплазматический ретикулюм), митохондрии и др. Центральную часть симпласта занимают миофибриллы. Структурная единица миофибриллы — саркомер. Он состоит из молекул актина и миозина, именно их взаимодействие и обеспечивает изменение длины мышечного волокна и как следствие сокращение мышцы. В состав саркомера входят также многие вспомогательные белки — титин, тропонин, тропомиозин и др^[1].

Строение миосателлитов[править | править код]

Миосателлиты — одноядерные клетки, прилежащие к поверхности миосимпласта. Эти клетки отличаются низкой дифференцировкой и служат взрослыми стволовыми клетками мышечной ткани. В случае повреждения волокна или длительном увеличении нагрузки клетки начинают делиться, обеспечивая рост миосимпласта.

Функциональной единицей скелетной мышцы является моторная единица (МЕ). МЕ включает в себя группу мышечных волокон и иннервирующий их мотонейрон. Число мышечных волокон, входящих в состав одной МЕ, варьирует в разных мышцах. Например, там, где требуется тонкий контроль движений (в пальцах или в мышцах глаза), моторные единицы небольшие, они содержат не более 30 волокон. А в икроножной мышце, где тонкий контроль не нужен, в МЕ насчитывается более 1000 мышечных волокон.

Моторные единицы одной мышцы могут быть разными. В зависимости от скорости сокращения моторные единицы разделяют на медленные (slow (S-МЕ)) и быстрые (fast (F-МЕ)). А F-МЕ в свою очередь делят по устойчивости к утомлению на устойчивые к утомлению (fast-fatigue-resistant (FR-МЕ)) и быстроутомляемые (fast-fatigable (FF-МЕ)).

Соответствующим образом подразделяют мотонейроны, иннервирующие данные МЕ. Существуют S-мотонейроны (S-МН), FF-мотонейроны (F-МН) и FR-мотонейроны (FR-МН).

S-МЕ характеризуются высоким содержанием белка миоглобина, который способен связывать кислород (О2). Мышцы, преимущественно состоящие из МЕ этого типа, за их темно-красный цвет называются красными. Красные мышцы выполняют функцию поддержания позы человека. Предельное утомление таких мышц наступает очень медленно, а восстановление функций происходит наоборот, очень быстро. Такая способность обуславливается наличием миоглобина и большого числа митохондрий. МЕ красных мышц, как правило, содержат большое количество мышечных волокон.

FR-МЕ составляют мышцы, способные выполнять быстрые сокращения без заметного утомления. Волокна FR-ME содержат большое количество митохондрий и способны образовывать АТФ путём окислительного фосфорилирования. Как правило, число волокон в FR-ME меньше, чем в S-ME.

Волокна FF-ME характеризуются меньшим содержанием митохондрий, чем в FR-ME, а также тем, что АТФ в них образуется за счет гликолиза. В них отсутствует миоглобин, поэтому мышцы, состоящие из МЕ этого типа, называют белыми. Белые мышцы развивают сильное и быстрое сокращение, но довольно быстро утомляются.

Функция[править | править код]

Скелетные мышцы обеспечивают возможность выполнения произвольных движений. Сокращающаяся мышца воздействует на кости или кожу, к которым она прикрепляется. При этом один из пунктов прикрепления остаётся неподвижным — так называемая точка фиксации (лат. púnctum fíxum), которая в большинстве случаев рассматривается в качестве начального участка мышцы. Двигающуюся точку прикрепления мышцы называют подвижной точкой (лат. púnctum móbile). В некоторых случаях, в зависимости от выполняемой функции, punctum fixum может выступать в качестве punctum mobile, и наоборот.

• Ю.И. Афанасьев, Н.А. Юрина, Е.Ф. Котовский. Гистология. — 5-е изд., перераб. и доп.. — Москва: Медицина, 2002. — 744 с. — ISBN 5-225-04523-5.

• [1]- Механизмы развития мышечной ткани (англ.)

Классификации мышечных волокон

Всем известно, что каждый человек имеет индивидуальную мышечную композицию, то есть только ему присущее сочетание мышечных клеток (волокон) разных типов во всех скелетных мышцах.
Вот только классификаций этих типов волокон несколько, и они не всегда совпадают. Какие же классификации сейчас приняты?
Мышечные волокна делятся на:

1.  Белые и красные;
2.  Быстрые и медленные;
3.  Гликолитические, промежуточные и окислительные;
4.  Высокопороговые и низкопороговые.

Белые и красные. На поперечном сечении мышечное волокно может иметь различный цвет. Он зависит от количества мышечного пигмента миоглобина в саркоплазме мышечного волокна. Если содержание миоглобина в мышечном волокне большое, то волокно имеет красно-бурый цвет. Если миоглобина мало, то бледно-розовый. У человека почти в каждой мышце содержатся белые и красные волокна, а так же волокна слабо пигментированные. Миоглобин используется для транспортировки кислорода внутри волокна от поверхности к митохондриям, соответственно его количество определяется числом митохондрий. Увеличивая количество митохондрий в клетке специальными тренировками, мы увеличиваем количество миоглобина и изменяем цвет волокна.

Быстрые и медленные. Классифицируются по активности фермента АТФ-азы и, соответственно, по скорости сокращения мышц. Активность данного фермента наследуется и тренировке не поддается. Каждое волокно имеет свою неизменную активность этого фермента. Освобождение энергии, заключенной в АТФ, осуществляется благодаря АТФ-азе. Энергии одной молекулы АТФ достаточно для одного поворота (гребка) миозиновых мостиков. Мостики расцепляются с актиновым филаментом, возвращаются в исходное положение, сцепляются с новым участком актина и делают гребок. Скорость одиночного гребка одинакова у всех мышц. Энергия АТФ в основном требуется для разъединения. Для очередного гребка требуется новая молекула АТФ. В волокнах с высокой АТФ-азной активностью расщепление АТФ происходит быстрее, и за единицу времени происходит большее количество гребков мостиками, то есть мышца сокращается быстрее.

Гликолитические, промежуточные и окислительные. Классифицируются по окислительному потенциалу мышцы, то есть по количеству митохондрий в мышечном волокне Напомню, что митохондрии – это клеточные органеллы, в которых глюкоза или жир расщепляется до углекислого газа и воды, ресинтезируя АТФ, необходимую для ресинтеза креатинфосфата. Креатинфосфат используется для ресинтеза миофибриллярных молекул АТФ, которые используются для мышечного сокращения. Вне митохондрий в мышцах также может происходить расщепление глюкозы до пирувата с ресинтезом АТФ, но при этом образуется молочная кислота, которая закисляет мышцу и вызывает ее утомление.
По этому признаку мышечные волокна подразделяются на три группы:
1. Окислительные мышечные волокна. В них масса митохондрий так велика, что существенной прибавки ее в ходе тренировочного процесса уже не происходит.
2. Промежуточные мышечные волокна. В них масса митохондрий значительно снижена, и в мышце в процессе работы накапливается молочная кислота, однако достаточно медленно, и утомляются они гораздо медленнее, чем гликолитические.
3. Гликолитические мышечные волокна имеют очень незначительное количество митохондрий. Поэтому в них преобладает анаэробный гликолиз с накоплением молочной кислоты, отчего они и получили свое название. (Анаэробный гликолиз – расщепление глюкозы без кислорода до молочной кислоты с ресинтезом АТФ; аэробный гликолиз, или окисление, – расщепление пирувата в митохондриях с участием кислорода до углекислого газа, воды и ресинтезом АТФ.) У не тренирующихся людей обычно быстрые волокна гликолитические и промежуточные, а медленные – окислительные. Однако при правильных тренировках на увеличение выносливости быстрые мышечные волокна превращаются из гликолитических в промежуточные, а затем и в окислительные, и тогда они, не теряя в силе и скорости сокращения, станут неутомляемыми.

Высокопороговые и низкопороговые. Классифицируются по уровню порога возбудимости двигательных единиц. Мышца сокращается под действием нервных импульсов, которые имеют электрическую природу. Каждая двигательная единица (ДЕ) включает в себя мотонейрон, аксон и совокупность мышечных волокон. Количество ДЕ у человека остается неизменным на протяжении всей жизни. Двигательные единицы имеют свой порог возбудимости. Если нервные импульсы, посылаемые мозгом, имеют частоту ниже этого порога, ДЕ пассивна. Если нервные импульсы имеют пороговую для этой ДЕ величину или превышают ее, мышечные волокна активируются и начинают сокращаться. Низкопороговые ДЕ имеют маленькие мотонейроны, тонкий аксон и сотни иннервируемых медленных мышечных волокон. Высокопороговые ДЕ имеют крупные мотонейроны, толстый аксон и тысячи иннервируемых быстрых мышечных волокон.

Как видите, две из представленных классификаций неизменны на протяжении всей жизни человека вне зависимости от тренировок, а две напрямую зависят именно от тренировок. В отсутствие двигательного режима, например в коме или при долгом нахождении в гипсе, даже медленные мышечные волокна теряют свои митохондрии и, соответственно, миоглобин и становятся белыми и гликолитическими.
Поэтому в настоящее время в спортивной науке считается неправильным говорить «тренировки, направленные на гипертрофию быстрых мышечных волокон» или «гиперплазия миофибрилл в медленных мышечных волокнах», хотя еще десять лет назад это считалось допустимым даже в специализированных научных изданиях.
Сейчас если мы говорим о тренировочном воздействии на мышечное волокно (МВ), то используем только классификацию по окислительному потенциалу мышцы. Классификации совпадают у не тренирующихся и у представителей скоростно-силовых и силовых видов спорта, где цель – поднять максимальный вес в единичном повторении.
В видах спорта, требующих проявления выносливости, классификации совпадать не будут.
Для наглядности несколько утрированный, хотя теоритически вполне возможный, пример. Обратите внимание, что все цифры условные, и их не надо воспринимать буквально.
Представим атлета, у которого лучший результат в жиме лежа 200 кг (без экипировки), 180 кг он может пожать на 3 раза, 150 кг – на 10 раз. Из результатов видно, что окислительный потенциал мышц очень низок. Соотношение волокон, предположим, следующее: 90 % – быстрые, 10 % – медленные. По окислительному потенциалу 75 % – гликолитические, 15 % – промежуточные и 10 % – окислительные. Наилучших успехов в увеличении мышечной массы спортсмен добивается, когда работает в жиме по шесть повторений. Вес штанги достаточно большой, чтобы рекрутировать 75 % гликолитических волокон, а окислительный потенциал их настолько низок, что и шести повторений достаточно для необходимого закисления мышцы. Но вот по какой-то причине этот атлет решил максимально увеличить свою выносливость и два месяца по 2-3 раза в день ежедневно работал над увеличением митохондрий в гликолитических и промежуточных МВ.
Плюс к этому атлет еще поддерживал свой силовой потенциал, выполняя по 1-2 повторения с околомаксимальным весом раз в 7–10 дней.
Два месяца достаточно для предельного насыщения мышц митохондриями. Через два месяца спортсмен проводит тестирование. Оно показывает, что сейчас у него 5 % гликолитических волокон, 70 % промежуточных и 25 % окислительных. То есть гликолитические стали промежуточными, кроме 5 % самых высокопороговых, а промежуточные стали окислительными. По активности АТФ-азы соотношение, естественно, не изменилось, также 90 % быстрые и 10 % медленные. 200 кг он выжал на один раз, миофибриллы от таких тренировок не выросли, а упасть результату он не дал. 180 кг он выжал на 8 раз, а 150 кг – на 25 раз. Огромное количество новых митохондрий «съедало» молочную кислоту, не давая мышцам закислиться, что значительно увеличило их функциональность.
Теперь нашему атлету для увеличения мышечной массы работа на шесть повторений практически ничего не даст. Она задействует в нужном режиме только 5 % оставшихся гликолитических волокон. Сейчас ему придется работать минимум по 15 повторений в подходе, чтобы добиться необходимого для роста мышечной массы закисления мышц. И дополнительно включить в тренировку статодинамические упражнения, поскольку только они способствуют гипертрофии окислительных мышечных волокон, которых у него теперь 25 %, и игнорировать их уже нецелесообразно.

Как мы видим, один и тот же человек вынужден использовать абсолютно разные тренировочные программы для гипертрофии своих быстрых мышечных волокон после изменения их окислительного потенциала!

Вот поэтому говорить о тренировочном воздействии на типы волокон, используя классификацию по активности АТФ-азы, считается некорректным.

P.S. Не стоит бояться развивать выносливость. Изменение окислительного потенциала процесс обратимый. Т.е. если вы решите набирать мышечный объем в режиме шести повторений, то через месяц-полтора этот режим снова будет давать свои результаты, а организм избавится от «лишних» митохондрий. Но тогда упадет выносливость.
Какой режим выбирать, решать вам.

Мышечные волокна. Типы мышечных волокон

Тонкие мышечные волокна формируют каждую скелетную мышцу. Их толщина составляет всего около 0,05-0,11 мм, а длина достигает 15 см. Мышечные волокна поперечно-полосатой мышечной ткани собраны в пучки, в состав которых входит по 10-50 волокон. Эти пучки окружены соединительной тканью (фасцией).

Мышца сама по себе также окружена фасцией. Около 85-90 % ее объема составляют мышечные волокна. Оставшаяся часть – нервы и кровеносные сосуды, которые проходят между ними. На концах мышечные волокна поперечно-полосатой мышечной ткани постепенно переходят в сухожилия. Последние же крепятся к костям.

Митохондрии и миофибриллы в мышцах

Рассмотрим строение мышечного волокна. В цитоплазме (саркоплазме) его находится большое количество митохондрий. Они играют роль электростанций, в которых происходит обмен веществ и накапливаются богатые энергией вещества, а также те, которые нужны для обеспечения энергетических потребностей. В составе любой мышечной клетки имеется несколько тысяч митохондрий. Они занимают примерно 30-35 % общей ее массы.

Строение мышечного волокна таково, что цепочка из митохондрий выстраивается вдоль миофибрилл. Это тонкие нити, обеспечивающие сокращение и расслабление наших мышц. Обычно в одной клетке находятся несколько десятков миофибрилл, при этом длина каждой может доходить до нескольких сантиметров. Если сложить массу всех миофибрилл, входящих в состав мышечной клетки, то ее процентное соотношение от общей массы будет около 50 %. Толщина волокна, таким образом, зависит в первую очередь от числа миофибрилл, находящихся в нем, а также от их поперечного строения. В свою очередь, миофибриллы состоят из большого количества крохотных саркомеров.

Поперечно-полосатые волокна свойственны мышечным тканям как женщин, так и мужчин. Однако их строение несколько отличается в зависимости от пола. По результатам биопсии мышечной ткани были сделаны выводы о том, что в мышечных волокнах женщин процент миофибрилл ниже, чем у мужчин. Это относится даже к спортсменкам высокого уровня.

Кстати, сама мышечная масса распределена неодинаково по телу у женщин и мужчин. Подавляющая ее часть у женщин находится в нижней части тела. В верхней же объемы мышц невелики, а сами они мелкие и зачастую вовсе нетренированные.

Красные волокна

В зависимости от утомляемости, гистохимической окраски и сократительных свойств мышечные волокна делятся на следующие две группы: белые и красные. Красные представляют собой медленные волокна, имеющие небольшой диаметр. Для того чтобы получить энергию, они используют окисление жирных кислот и углеводов (такая система энергообразования называется аэробной). Эти волокна называют также медленными или медленносокращающимися. Иногда их именуют волокнами 1 типа.

Почему красные волокна получили такое название

Красными они называются из-за того, что имеют красную гистохимическую окраску. Это объясняется тем, что в этих волокнах содержится множество миоглобина. Миоглобин – особый пигментный белок, имеющий красный цвет. Его функция состоит в том, что он доставляет кислород вглубь мышечного волокна от капилляров крови.

Особенности красных волокон

Медленные мышечные волокна имеют множество митохондрий. В них осуществляется процесс окисления, который необходим для получения энергии. Красные волокна окружены большой сетью капилляров. Они нужны для доставки большого объема кислорода вместе с кровью.

Медленные мышечные волокна хорошо приспособлены к осуществлению аэробной системы энергообразования. Сравнительно невелика сила их сокращений. Скорость, с которой они потребляют энергию, является достаточной для того, чтобы обходиться только аэробным метаболизмом. Красные волокна прекрасно подходят для осуществления неинтенсивной и продолжительной работы, такой как ходьба и легкий бег, стайерские дистанции в плавании, аэробика и др.

Сокращение мышечного волокна обеспечивает выполнение движений, которые не требуют больших усилий. Благодаря ему также поддерживается поза. Эти поперечно-полосатые волокна свойственны мышечным тканям, которые включаются в работу при нагрузках, находящихся в пределах от 20 до 25 % от максимума возможной силы. Они характеризуются отличной выносливостью. Однако красные волокна не работают при осуществлении спринтерских дистанций, подъеме тяжелого веса и др., поскольку эти типы нагрузок предполагают довольно быстрый расход и получение энергии. Для этого предназначены белые волокна, о которых мы сейчас и поговорим.

Белые волокна

Их называют также быстрыми, быстросокращающимися волокнами 2 типа. Их диаметр больше по сравнению с красными. Для получения энергии они используют главным образом гликолиз (то есть система энергообразования у них анаэробная). В быстрых волокнах находится меньшее количество миоглобина. Именно поэтому они являются белыми.

Расщепление АТФ

Быстрым волокнам свойственна большая активность фермента АТфазы. Это значит, что расщепление АТФ происходит быстро, при этом получается большое количество энергии, которая нужна для интенсивной работы. Поскольку белые волокна характеризуются большой скоростью расхода энергии, им необходима и большая скорость восстановления АТФ-молекул. А ее способен обеспечить лишь процесс гликолиза, так как, в отличие от окисления, он происходит в саркоплазме волокон мышц. Поэтому доставка кислорода митохондриям не требуется, как и доставка энергии от последних к миофибриллам.

Почему белые волокна быстро устают

Благодаря гликолизу происходит образование лактата (молочной кислоты), быстро накапливающегося. Из-за этого белые волокна устают достаточно быстро, что останавливает в конечном счете работу мышцы. В красных волокнах при аэробном образовании не образуется молочная кислота. Именно поэтому они могут поддерживать умеренное напряжение в течение длительного времени.

Особенности белых волокон

Белые волокна характеризуются большим диаметром относительно красных. Кроме того, в них содержится намного больше гликогена и миофибрилл, однако митохондрий в них меньше. Клетка мышечного волокна этого типа имеет в своем составе и креатинфосфат (КФ). Он требуется на начальном этапе осуществления высокоинтенсивной работы.

Больше всего белые волокна приспособлены для совершения мощных, быстрых, но кратковременных усилий, поскольку у них низкая выносливость. Быстрые волокна, по сравнению с медленными, способны сокращаться в 2 раза быстрее, а также развивать силу, в 10 раз большую. Максимальную скорость и силу человек развивает именно благодаря им. Если работа требует 25-30 % максимального усилия и выше, это значит, что участие в ней принимают именно белые волокна. Их делят по способу получения энергии на следующие 2 типа.

Быстрые гликолитические волокна мышечной ткани

Первый тип – быстрые гликолитические волокна. Процесс гликолиза используется ими для получения энергии. Другими словами, они способны применять только анаэробную систему энергообразования, способствующую образованию молочной кислоты (лактата). Соответственно, данные волокна не производят энергию с участием кислорода, то есть аэробным путем. Быстрые гликолитические волокна характеризуются максимальной скоростью сокращений и силой. Они играют главную роль при наборе массы у спортсменов-бодибилдеров, а также обеспечивают бегунам и пловцам, выступающим на спринтерских дистанциях, максимальную скорость.

Быстрые окислительно-гликолитические волокна

Второй тип – быстрые окислительно-гликолитические волокна. Их называют также переходными или промежуточными. Данные волокна являются своего рода промежуточным типом между медленными и быстрыми мышечными волокнами. Они характеризуются мощной системой энергообразования (анаэробной), однако приспособлены и к осуществлению довольно интенсивной аэробной нагрузки. Другими словами, эти волокна могут развивать большие усилия и высокую скорость сокращения. При этом основным источником энергии является гликолиз. В то же время, если интенсивность сокращения становится низкой, они способны достаточно эффективно использовать окисление. Этот тип волокон задействуется в работе, если нагрузка составляет от 20 до 40 % от максимума. Однако, когда она составляет около 40 %, организм человека сразу же полностью переходит на использование быстрых гликолитических волокон.

Соотношение быстрых и медленных волокон в организме

Были проведены исследования, в процессе которых был установлен тот факт, что соотношение быстрых и медленных волокон в человеческом организме обусловливается генетически. Если говорить о среднестатистическом человеке, у него около 40-50 % медленных и примерно 50-60 % быстрых. Однако каждый из нас индивидуален. В организме конкретного человека могут преобладать как белые, так и красные волокна.

Пропорциональное соотношение их в различных мышцах тела также не одинаково. Это объясняется тем, что мышцы и их группы в организме выполняют различные функции. Именно из-за этого поперечные мышечные волокна довольно сильно отличаются по своему составу. К примеру, в трицепсе и бицепсе находится примерно 70 % белых волокон. Немного меньше их в бедре (около 50 %). А вот в икроножной мышце этих волокон всего 16 %. То есть если в функциональную задачу той или иной мышцы входит более динамичная работа, в ней будет больше быстрых, а не медленных.

Связь потенциала в спорте с типами мышечных волокон

Нам уже известно о том, что общее соотношение красных и белых волокон в человеческом организме заложено генетически. Из-за этого у разных людей и есть разный потенциал в спортивных занятиях. Кому-то лучше даются виды спорта, требующие выносливость, а кому-то – силовые. Если преобладают медленные волокна, человеку намного больше подходят лыжи, марафонский бег, заплывы на длинные дистанции и т. д., то есть виды спорта, в которых задействована главным образом аэробная система энергообразования. Если же в организме больше быстрых мышечных волокон, то можно добиться хороших результатов в бодибилдинге, беге на короткие дистанции, спринтерском плавании, тяжелой атлетике, пауэрлифтинге и др. видах, где главное значение принадлежит взрывной энергии. А ее, как вы уже знаете, могут обеспечить лишь белые мышечные волокна. У великих спортсменов-спринтеров всегда преобладают именно они. Количество их в мышцах ног достигает у них 85 %. Если же наблюдается примерно равное соотношение различных типов волокон, человеку отлично подойдут средние дистанции в беге и плавании. Однако сказанное выше вовсе не означает, что если преобладают быстрые волокна, такому человеку никогда не удастся пробежать марафонскую дистанцию. Он пробежит ее, однако точно не станет чемпионом в данном виде спорта. И наоборот, если в организме намного больше красных волокон, результаты в бодибилдинге будут у такого человека хуже, нежели у среднестатистического, соотношение красных и белых волокон у которого примерно равное.

Механизм мышечного сокращения — SportWiki энциклопедия

Нервно-мышечная реакция на силовую тренировку[править | править код]

Структура мышц[править | править код]

Мышца — это комплексная структура, отвечающая за движение. Мышцы состоят из саркомеров, которые содержат определенное сочетание фибриллярных белков — миозина (толстые нити) и актина (тонкие нити), которые играют важную роль в мышечных сокращениях. Таким образом, саркомер — это сократительный элемент мышечного волокна, состоящий из миозиновых и актиновых белковых нитей.

Помимо этого, способность мышцы сокращаться и прилагать силу зависит конкретно от ее вида, площади поперечного сечения, а также длины и количества волокон внутри мышцы. Число волокон определяется генетикой, и на него невозможно повлиять с помощью тренировок; однако тренировки в состоянии изменить другие переменные. Например, число и толщина миозиновых нитей увеличивается посредством упорных тренировок с максимальной силовой нагрузкой. Увеличение толщины мышечных нитей увеличивает размер мышцы и силу сокращений.

Человеческое тело состоит из различных типов мышечных волокон, подразделяющихся на группы, и каждая группа относится к одной двигательной единице. В общем и целом в нашем организме имеются тысячи двигательных единиц, в которых находятся десятки тысяч мышечных волокон. Каждая двигательная единица содержит сотни или тысячи мышечных волокон, пребывающих в покое до тех пор, пока им не нужно действовать. Двигательная единица управляет совокупностью волокон и направляет их действия по закону «все или ничего». Этот закон означает, что при раздражении двигательной единицы импульс, направляемый в ее мышечные волокна, либо распространяется полностью — таким образом раздражая всю совокупность волокон, — либо не распространяется вообще.

Разные двигательные единицы реагируют на разные нагрузки при тренировках. Например, выполнение жима лежа с 60% повторного максимума задействует определенную совокупность двигательных единиц, тогда как более крупные двигательные единицы ожидают более высокой нагрузки. Поскольку последовательное задействование двигательных единиц зависит от нагрузки, необходимо разрабатывать специальные программы, чтобы активизировать и адаптировать основные группы двигательных единиц и мышечных волокон, играющих доминирующую роль в избранном виде спорта. К примеру, в тренировках для спринта на короткую дистанцию и легкоатлетических дисциплин (таких как толкание ядра) следует использовать тяжелые нагрузки, чтобы способствовать развитию силы, необходимой для оптимизации скорости и взрывных действий.

Мышечные волокна выполняют разные биохимические (метаболические) функции; выражаясь конкретнее, одни лучше приспособлены с физиологической точки зрения к работе в анаэробных условиях, а другие лучше работают в аэробных условиях. Волокна, которые используют кислород для выработки энергии, называются аэробными, тип I, красными или медленными. Волокна, которым кислород не требуется, называются анаэробными, тип II, белыми или быстрыми. Быстрые мышечные волокна, в свою очередь, делятся на подтипы IIА и IIХ (иногда называемые IIВ, хотя у людей тип IIВ практически не встречается^[1]).

Медленные и быстрые волокна существуют примерно в равной пропорции. Однако в зависимости от их функций, в некоторых группах мышц (например, подколенные сухожилия, бицепсы) содержится больше быстрых волокон, тогда как в других (например, в камбаловидной мышце) содержится больше медленных волокон. В таблице 2.1 мы сравниваем характеристики быстрых и медленных волокон.

Сравнение быстрых и медленных волокон

МЕДЛЕННЫЕ ВОЛОКНА	БЫСТРЫЕ ВОЛОКНА
Красные, тип I, аэробные	Белые, тип II, анаэробные
•    Медленно устают •    Нервная клетка меньше — иннервирует от 10 до 180 мышечных волокон •    Развивают долгие, продолжительные сокращения •    Применяются для развития выносливости •    Активизируются во время низко- и высокоинтенсивной деятельности	•    Быстро устают •    Большая нервная клетка — иннервирует от 300 до 500 (или более) мышечных волокон •    Развивают короткие, сильные сокращения •    Применяются для развития скорости и силы •    Активизируются только во время высокоинтенсивной деятельности

Тренировки могут влиять на эти характеристики. Датские ученые Андерсен и Аагаард^{[2][3][4][5][6]} в своих исследованиях показывают, что при объемных нагрузках или лактатных по природе тренировках волокна IIХ приобретают характеристики волокон IIА. То есть богатая миозином цепочка этих волокон становится более медленной и более эффективно справляется с лактатной деятельностью. Эти изменения можно повернуть вспять, снижая тренировочную нагрузку (тейперинг), в результате чего волокна IIХ возвращаются к изначальным характеристикам наиболее быстрых волокон^[3]. Силовые тренировки также увеличивают размер волокон, благодаря чему вырабатывается больше силы.

Сокращение быстрой двигательной единицы более быстрое и мощное, чем сокращение медленной двигательной единицы. В результате пропорция быстрых волокон, как правило, выше в организме успешных спортсменов, занимающихся скоростно-силовыми видами спорта, но они также быстрее утомляются. Спортсмены с более высоким скоплением медленных волокон, напротив, обычно преуспевают в видах спорта на выносливость, поскольку они могут выполнять нагрузки низкой интенсивности в течение более продолжительного времени.

Активизация мышечных волокон происходит по принципу величины, известному также как принцип Хеннемана^[7], согласно которому двигательные единицы и мышечные волокна активизируются начиная с меньшей в сторону большей. Активация всегда начинается с медленных волокон. При низкой или умеренно интенсивной нагрузке активируются медленные волокна и выполняют большую часть работы. При сильной нагрузке сначала сокращаются медленные волокна, затем в процесс вовлекаются быстрые волокна. При повторениях до отказа с умеренной нагрузкой двигательные единицы, состоящие из быстрых волокон, постепенно активизируются, чтобы поддерживать выработку силы, тогда как ранее задействованные двигательные единицы утомляются (см. рис. 1).

рис. 1. Последовательная активизация двигательных единиц в подходе упражнений до концентрического отказа

В распределении типов мышечных волокон у спортсменов, занимающихся разными видами спорта, могут наблюдаться различия. Это иллюстрируют рис. 2 и 2.3, представляющие общий процент содержания быстрых и медленных мышечных волокон у спортсменов в избранных видах спорта. Например, существенная разница между спринтерами и марафонцами четко дает понять, что успех в некоторых видах спорта хотя бы частично определяется генетическим составом мышечных волокон спортсмена.

рис. 2. Распределение типов волокон у мужчин в разных видах спорта. Обратите внимание на преобладание медленных волокон у спортсменов, занимающихся аэробными видами спорта, и на преобладание быстрых волокон у спортсменов, занимающихся скоростно-силовыми видами спорта

Следовательно, пиковая мощность, вырабатываемая спортсменами, также имеет отношение к распределению типов волокон — чем выше процент быстрых волокон, тем большую мощность развивает спортсмен. Процент быстрых волокон также имеет отношение к скорости: чем выше скорость спортсмена, тем выше процент имеющихся у него быстрых волокон. Из таких людей получаются превосходные спринтеры и прыгуны, а подобный природный талант следует направлять в русло скоростно-силовых видов спорта. Попытка тренировать их, скажем, для бега на дистанцию означает трату таланта; в таких дисциплинах их ждет лишь средний успех, тогда как из них могут выйти отличные спринтеры, бейсболисты или футболисты (на этом список скоростносиловых видов спорта не кончается).

рис. 3. Распределение типов волокон у женщин в разных видах спорта

Как мы описывали раньше, мышечные сокращения происходят в результате цепочки событий с участием белковых нитей — миозина и актина. В миозиновых нитях содержатся поперечные мостики — крошечные перемычки, выступающие вбок по направлению к актиновым нитям. Возбуждение, приводящее к сокращениям, стимулирует все волокно, создавая химические изменения, позволяющие актиновым нитям соединяться с миозиновыми поперечными мостиками. Связывание миозина с актином посредством поперечных мостиков высвобождает энергию, из-за чего поперечные мостики поворачиваются, таким образом подтягивая или совершая скользящее движение, связывающее миозиновые нити с актиновыми. Это скользящее движение вызывает мышечное сокращение, которое вырабатывает силу.

Чтобы визуализировать это иначе, вообразите гребную лодку. Весла представляют собой миозиновые нити, а воды — актиновые. Когда весла ударяются о воду, лодка с силой тянется вперед — и чем больше в воде весел, чем выше физическая сила гребца, тем больше вырабатываемая сила. Увеличение количества и толщины миозиновых нитей таким же образом повышает выработку силы.

Описанная ранее теория скользящих нитей дает понять, как работают мышцы, чтобы выработать силу. Эта теория включает в себя механизмы, способствующие эффективным мышечным сокращениям. Например, освобождение запаса эластичной энергии и рефлекторная адаптация играют ключевую роль в оптимизации спортивной работоспособности, но подобная адаптация происходит только тогда, когда в процессе тренировки происходит правильная стимуляция. Например, способность спортсмена использовать запас энергии для того, чтобы прыгать выше или толкать ядро дальше, оптимизируется посредством взрывных движений, как те, которые используются в плиометрическом тренинге. Однако мышечные компоненты — как, например, эластичные компоненты (сюда входят сухожилия, мышечные волокна и поперечные мостики) — не могут осуществлять эффективную транспортировку энергии, если спортсмен не укрепляет параллельные эластичные компоненты (напр., связки) и коллагеновые структуры (обеспечивающие стабильность и предохраняющие от травм). Если телу нужно выдерживать силы и воздействия, которым спортсмен подвергается, чтобы оптимизировать эластичные качества мышц, анатомическая адаптация должна предшествовать силовому тренингу.

Рефлекс — это непроизвольное мышечное сокращение, вызванное внешним стимулом^[8]. Два основных компонента контроля рефлексов — это мышечные веретена и нервносухожильное веретено. Мышечные веретена реагируют на величину и скорость мышечного растяжения^[9], тогда как нервно-сухожильное веретено (которое находится в местах соединения мышечных волокон с сухожильными пучками ^[8]) реагирует на мышечное напряжение. Когда в мышцах развивается высокая степень напряжения или растяжения, мышечные веретена и нервно-сухожильное веретено непроизвольно расслабляют мышцу, чтобы защитить ее от повреждения и травмы.

При пресечении этих ингибиторных реакций повышается спортивная работоспособность. Единственный способ добиться этого — адаптировать организм к более высокой степени напряжения, что повышает порог активизации рефлексов. Этой адаптации можно добиться посредством силового тренинга с использованием постепенно утяжеляющейся нагрузки (до 90 процентов повторного максимума или даже выше), таким образом вынуждая нервно-мышечную систему выдерживать более высокое напряжение, постоянно задействуя большее число быстрых волокон. В быстрых волокнах вырабатывается больше белка, что способствует увеличению силы.

Все спортивные движения выполняются по двигательной модели, которая называется циклом растяжение — сокращение и характеризуется тремя основными типами сокращения: эксцентрическим (удлинение), изометрическим (статичное положение) и концентрическим (сокращение). Например, волейболист, который быстро приседает и сразу подпрыгивает, чтобы блокировать атакующий удар, выполнил весь цикл растяжение — сокращение. То же касается и спортсмена, который опускает штангу на грудь и быстро выполняет взрывное движение, вытягивая руки. Чтобы полноценно пользоваться физиологическими качествами цикла растяжение — сокращение, мышца должна быстро переходить от удлинения к сокращению^[10] (Schmidtble-icher, 1992).

Мышечный потенциал оптимизируется, когда активизируются все сложные факторы, влияющие на цикл растяжение — сокращение. Их влияние можно использовать для улучшения спортивных показателей только тогда, когда нервно-мышечная система стратегически стимулируется в правильной последовательности. Именно для достижения этой цели периодизация тренировки силы основывает планирование этапов на физиологической базе выбранного вида спорта. После составления эргогенного профиля (оценки вклада энергетических систем) выбранного вида спорта нужно пошагово распланировать этапы тренировки, чтобы перенести положительную нервно-мышечную адаптацию на практические показатели деятельности человека. Таким образом, понимание прикладной человеческой физиологии и установление цели в конце каждого этапа помогают тренерам и спортсменам интегрировать физиологические принципы в конкретную спортивную тренировку.

Повторим: скелетно-мышечная система тела — это сочетание костей, прикрепляемых друг к другу с помощью связок в области суставов. Пересекающие эти суставы мышцы дают силу для движения тела. Однако скелетные мышцы не сокращаются независимо друг от друга. Движения, выполняемые вокруг сустава, производятся несколькими мышцами, каждая из которых выполняет определенную роль, как уже было упомянуто выше.

Агонисты — или синергисты — это мышцы, которые взаимодействуют друг с другом при выполнении движения. В большинстве случаев, особенно если речь идет об умелом и опытном спортсмене, мышцы-антагонисты расслабляются, облегчая движение. Поскольку взаимодействие мышц группы агонистов и антагонистов напрямую влияет на спортивные движения, неправильное взаимодействие между этими группами может привести к порывистому или скованному движению. Следовательно, гладкость мышечного сокращения можно улучшить, если сосредоточиться на расслаблении антагонистов.

По этой причине одновременное сокращение (одновременная активизация мышц-агонистов и антагонистов, чтобы стабилизировать сустав) рекомендуется только на ранних стадиях реабилитации после травмы. Здоровому же спортсмену, особенно если он занимается силовыми видами спорта, не нужно выполнять упражнения (например, на нестабильной поверхности), вызывающие одновременные сокращения. К примеру, одной из основных характеристик элитных спринтеров является очень низкая миоэлектрическая активность мышц-антагонистов в каждой фазе цикла шага^[11].

Первичные мышцы в первую очередь отвечают за суставное действие, которое является частью объемного силового движения или технической способности. Например, во время флексии локтя (сгибание бицепса) первичной мышцей является двуглавая мышца, тогда как трехглавая мышца (трицепс) выступает в роли антагониста и должна быть расслаблена, чтобы обеспечить беспрепятственное действие. В дополнение к этому стабилизаторы, или фиксаторы (обычно это меньшие мышцы), сокращаются изометрически, чтобы закрепить кость так, чтобы у первичных мышц была прочная база, откуда начинать натяжение. Мышцы других конечностей также могут принимать в этом участие, выступая в роли стабилизаторов, позволяющих первичным мышцам выполнять необходимые движения. Например, когда дзюдоист тянет соперника на себя, удерживая его за дзюдоги, мышцы его спины, ног и живота сокращаются изометрически, чтобы обеспечить стабильное основание для действия локтевых сгибателей (бицепсов), плечевых разгибателей (задние дельты) и лопаточных аддукторов и депрессоров (трапециевидная мышца и широчайшая мышца спины).

Если мышцу стимулировать коротким электрическим импульсом, спустя небольшой латентный период происходит ее сокращение. Такое сокращение называется «одиночное сокращение мышцы». Одиночное мышечное сокращение длится около 10-50 мс, причем оно достигает максимальной силы через 5-30 мс.

Каждое отдельное мышечное волокно подчиняется закону «все или ничего», т. е. при силе раздражения выше порогового уровня происходит полное сокращение с максимальной для данного волокна силой, а ступенчатое повышение силы сокращения по мере увеличения силы раздражения невозможно. Поскольку смешанная мышца состоит из множества волокон с различным уровнем чувствительности к возбуждению, сокращение всей мышцы может быть ступенчатым в зависимости от силы раздражения, при этом при сильных раздражениях происходит активация глубжележащих мышечных волокон.

Механизм скольжения филаментов[править | править код]

рис. 1. Схема образования поперечных связей — молекулярной основы сокращения саркомера

Укорочение мышцы происходит за счет укорочения образующих ее саркомеров, которые, в свою очередь, укорачиваются за счет скольжения относительно друг друга актиновых и миозиновых филаментов (а не укорочения самих белков). Теория скольжения филаментов была предложена учеными Huxley и Hanson (Huxley, 1974; рис. 1). (В 1954 г. две группы исследователей — X. Хаксли с Дж. Хэнсон и А. Хаксли с Р. Нидергерке — сформулировали теорию, объясняющую мышечное сокращение скольжением нитей. Независимо друг от друга они обнаружили, что длина диска А оставалась постоянной в расслабленном и укороченном саркомере. Это позволило предположить, что есть два набора нитей — актиновые и миозиновые, причем одни входят в промежутки между другими, и при изменении длины саркомера эти нити каким-то образом скользят друг по другу. Сейчас эта гипотеза принята почти всеми.)

Актин и миозин — два сократительных белка, которые способны вступать в химическое взаимодействие, приводящее к изменению их взаимного расположения в мышечной клетке. При этом цепочка миозина прикрепляется к актиновой нити с помощью целого ряда особых «головок», каждая из которых сидит на длинной пружинистой «шее». Когда происходит сцепление между миозиновой головкой и актиновой нитью, конформация комплекса этих двух белков изменяется, миозиновые цепочки продвигаются между актиновыми нитями и мышца в целом укорачивается (сокращается). Однако, чтобы химическая связь между головкой миозина и активной нитью образовалась, необходимо подготовить этот процесс, поскольку в спокойном (расслабленном) состоянии мышцы активные зоны белка актина заняты другим белком — тропохмиозином, который не позволяет актину вступить во взаимодействие с миозином. Именно для того, чтобы убрать тропомиозиновый «чехол» с актиновой нити, требуется быстрое выливание ионов кальция из цистерн саркоплазматического ретикулума, что происходит в результате прохождения через мембрану мышечной клетки потенциала действия. Кальций изменяет конформацию молекулы тропомиозина, в результате чего активные зоны молекулы актина открываются для присоединения головок миозина. Само это присоединение осуществляется с помощью так называемых водородных мостиков, которые очень прочно связывают две белковые молекулы — актин и миозин — и способны в таком связанном виде находиться очень долго.

Для отсоединения миозиновой головки от актина необходимо затратить энергию аденозинтрифосфа-та (АТФ), при этом миозин выступает в роли АТФазы (фермента, расщепляющего АТФ). Расщепление АТФ на аденозиндифосфат (АДФ) и неорганический фосфат (Ф) высвобождает энергию, разрушает связь между актином и миозином и возвращает головку миозина в исходное положение. В дальнейшем между актином и миозином могут снова образовываться поперечные связи.

При отсутствии АТФ актин-миозиновые связи не разрушаются. Это и является причиной трупного окоченения (rigor mortis) после смерти, т. к. останавливается выработка АТФ в организме — АТФ предотвращает мышечную ригидность.

Даже при мышечных сокращениях без видимого укорочения (изометрические сокращения, см. выше) активируется цикл формирования поперечных связей, мышца потребляет АТФ и выделяет тепло. Головка миозина многократно присоединяется на одно и то же место связывания актина, и вся система миофиламентов остается неподвижной.

Внимание: Сократительные элементы мышц актин и миозин сами по себе не способны к укорочению. Мышечное укорочение является следствием взаимного скольжения миофиламентов относительно друг друга (механизм скольжения филаментов).

Как же образование поперечных связей (водородных мостиков) переходит в движение? Одиночный саркомер за один цикл укорачивается приблизительно на 5-10 нм, т.е. примерно на 1 % своей общей длины. За счет быстрого повторения цикла поперечных связей возможно укорочение на 0,4 мкм, или 20% своей длины. Поскольку каждая миофибрилла состоит из множества саркомеров и во всех них одновременно (но не синхронно) образуются поперечные связи, суммарно их работа приводит к видимому укорочению всей мышцы. Передача силы этого укорочения происходит через Z-линии миофибрилл, а также концы сухожилий, прикрепленных к костям, в результате чего и возникает движение в суставах, через которые мышцы реализуют перемещение в пространстве частей тела или продвижение всего тела.

Связь между длиной саркомера и силой мышечных сокращений[править | править код]

рис. 2. Зависимость силы сокращений от длины саркомера

Наибольшую силу сокращений мышечные волокна развивают при длине 2-2,2 мкм. При сильном растяжении или укорочении саркомеров сила сокращений снижается (рис. 2). Эту зависимость можно объяснить механизмом скольжения филаментов: при указанной длине саркомеров наложение миозиновых и актиновых волокон оптимально; при большем укорочении миофиламенты перекрываются слишком сильно, а при растяжении наложение миофиламентов недостаточно для развития достаточной силы сокращений.

Скорость укорочения мышечных волокон[править | править код]

рис.3. Зависимость скорости укорочения от нагрузки

Скорость укорочения мышцы зависит от нагрузки на эту мышцу (закон Хилла, рис. 3). Она максимальна без нагрузки, а при максимальной нагрузке практически равна нулю, что соответствует изометрическому сокращению, при котором мышца развивает силу, не изменяя своей длины.

Влияние растяжения на силу сокращений: кривая растяжения в покое[править | править код]

рис. 4. Влияние предварительного растяжения на силу сокращения мышцы. Предварительное растяжение повышает напряжение мышцы. Результирующая кривая, описывающая взаимоотношения длины мышцы и силы ее сокращения при воздействии активного и пассивного растяжения, демонстрирует более высокое изометрическое напряжение, чем в покое

Важным фактором, влияющим на силу сокращений, является величина растяжения мышцы. Тяга за конец мышцы и натяжение мышечных волокон называются пассивным растяжением. Мышца обладает эластическими свойствами, однако в отличие от стальной пружины зависимость напряжения от растяжения не линейна, а образует дугообразную кривую. С увеличением растяжения повышается и напряжение мышцы, но до определенного максимума. Кривая, описывающая эти взаимоотношения, называется кривой растяжения в покое.

Данный физиологический механизм объясняется эластическими элементами мышцы — эластичностью сарколеммы и соединительной ткани, располагающимися параллельно сократительным мышечным волокнам.

Также при растяжении изменяется и наложение друг на друга миофиламентов, однако это не оказывает влияния на кривую растяжения, т. к. в покое не образуются поперечные связи между актином и миозином. Предварительное растяжение (пассивное растяжение) суммируется с силой изометрических сокращений (активная сила сокращений).

1. ↑ Harrison BC. et al. 2011. lib or not lib? Regulation of myosin heavy chain gene expression in mice and men. Skeletal Muscle. 1 (1): 5. doi: 10.1186/2044-5040-1-5.
2. ↑ Andersen, J.L., et al. 1994. Myosin heavy chain isoforms in single fibres from m. vastus lateralis of sprinters: Influence of training. Acta Physiologica Scandinavica 151 (2): 135-42.
3. ↑ ^3,03,1 Andersen T.L, Aagaard P. 2000. Myosin heavy chain IIX overshoot in human skeletal muscle. Muscle Nerve. 23 (7): 1095-104.
4. ↑ Andersen, L.L., et al. 2010. Early and late rate of force development: Differential adaptive responses to resistance training? Scandinavian Journal of Medicine and Science in Sports 20 (1): el62-69. doi:10.1111/j.l600-0838.2009.00933.x.
5. ↑ Anderson, K., and Behm, D.G. 2004. Maintenance of EMG activity and loss of force output with instability. Journal of Strength and Conditioning Research 18:637-40.
6. ↑ Aagaard, R, et al. 2011. Effects of resistance training on endurance capacity and muscle fiber composition in young top-level cyclists. Scandinavian Journal of Medicine and Science in Sports 21 (6): e298-307. doi:10.1111/j. 1600-0838.2010.01283.x.
7. ↑ Henneman, E., Somjen, G., and Carpenter, D.O. 1965. Functional significance of cell size in spinal motoneurons./. Neurophysiol. 28:560-580.
8. ↑ ^8,08,1 Latash, M.L. 1998. Neurophysiological basis of movement. Champaign, IL: Human Kinetics.
9. ↑ Brooks, G.A., Fahey, T.D., and White, T.P. 1996. Exercise physiology: Human bioenergetics and its applications. 2nd ed. Mountainview, CA: Mayfield.
10. ↑ Schmidtbleicher, D. 1992. Training for power events. In Strength and power in sport, ed. P.V. Komi, 381-95. Oxford, UK: Blackwell Scientific.
11. ↑ Wiemann, K., and Tidow, G. 1995. Relative activity of hip and knee extensors in sprinting—Implications for training. New Studies in Athletics 10 (1): 29-49.

СТРУКТУРА И ФУНКЦИИ МЫШЕЧНОГО ВОЛОКНА — Мегаобучалка

Мышечное сокращение — наиболее совершенная форма биоло­гической подвижности — представляет собой механохимический процесс, который характеризуется высокой степенью регуляции.

Основная функция мышцы заключается в развитии напряжения и укорочения. Эта функция, названная сократительной, обеспечи­вает разнообразную деятельность организма.

Мышца является сложным молекулярным двигателем, способ­ным преобразовывать химическую энергию непосредственно в ме­ханическую работу, минуя промежуточные превращения. Вследст­вие этого потери энергии сравнительно невелики, мышца обладает высоким коэффициентом полезного действия (от 30 до 50 %).

Во время мышечного сокращения в мышце протекают разнооб­разные процессы: синхронное изменение проницаемости мембран и работы «ионных насосов», последовательное изменение активности ферментов, скорости процессов энергообеспечения, электростати­ческих взаимодействий, структурная перестройка мышечных воло­кон. Энергия при сокращении расходуется на изменение характера взаимосвязей сократительных белков мышц и их взаимного рас­положения.

У животных и человека имеется два основных типа мышц: по­перечнополосатые и гладкие. Поперечнополосатые мышцы при­креплены к костям и поэтому называются скелетными. Поперечно­полосатые волокна составляют также основу сердечной мышцы, хотя она и биохимически и структурно несколько отличается от скелетных мышц. Гладкие мышцы образуют мускулатуру стенок кровеносных сосудов и кишечника, пронизывают ткани внутренних органов и кожу. Наибольший интерес для биохимии спорта представляют ске­летные мышцы.

Структурной единицей мышцы является мышечное волокно. Мышечные волокна бывают трех типов: белые быстросокращающиеся (FR), промежуточные (FT) и красные медленно сокращающиеся (ST). Биохимически они различаются главным образом механиз­мами энергетического обеспечения мышечного сокращения. Их иннервируют разные мотонейроны, чем обусловлены неодновремен­ность включения в работу и различная скорость сокращений волокон. Разные мышцы имеют неодинаковое сочетание этих типов волокон.

Каждая мышца состоит из нескольких тысяч мышечных воло­кон, объединяемых соединительнотканными прослойками и такой же оболочкой. Усилия мышцы складываются из усилий всех мы­шечных волокон.

Отдельное волокно имеет длину от 0,1 до 2—3 см (в портняжной мышце до 12 см) и толщину от 0,01 до 0,2 мм. Мышечное во­локно представляет собой одну гигантскую клетку, а точнее, бес­клеточное образование—симпласт. Оно окружено оболоч­кой — сарколеммой, на поверхности которой располагаются окон­чания двигательных нервов. К одному волокну может подходить несколько нервных окончаний. Все скелетные мышцы пронизаны множеством кровеносных сосудов. Каждый структурный компонент мышечного волокна выполняет свою определенную функцию.

Сарколемма представляет собой двухслойную липопротеидную (плазматическую) мембрану толщиной около 10 нм, как бы опле­тенную коллагеновыми волокнами. При расслаблении мышцы в ней создаются упругие силы; при расслаблении эти силы растягивают мышечное волокно в исходное положение,

Сарколемма отгораживает внутреннее содержимое мышечного волокна от омываемой его межклеточной жидкости. Она облада­ет свойством избирательной проницаемости для различных ве­ществ. Через нее не проходят высокомолекулярные вещества: жир­ные кислоты, белки, полисахариды, но проходят глюкоза, молоч­ная и пировиноградная кислоты, кетоновые тела, аминокислоты якороткие пептиды. Перенос веществ через сарколемму носит актив­ный характер, что позволяет накапливать внутри клетки некоторые вещества в большей концентрации, чем снаружи. Сдвиг реакций среды в кислую сторону увеличивает проницаемость сарколеммы для высокомолекулярных веществ. Избирательная проницаемость сарколеммы играет большую роль в возникновении возбуждения в мышечном волокне. Сарколемма проницаема для ионов К⁺, накап­ливающихся внутри волокна, и содержит “ионный насос”, удаляю­щий из клетки ионы Nа+. Концентрация ионов Nа⁺ в межклеточной жидкости больше, чем концентрация ионов К⁺ внутри клетки. Во внутренних зонах волокна содержится большое количество орга­нических анионов. Все это приводит к возникновению на наружной поверхности сарколеммы избытка положительных, а на внут­ренней — отрицательных зарядов. Этот мембранный потенциал, который в состоянии покоя равен 90—100 мВ, является необходи­мым условием возникновения и проведения возбуждения.

Все внутреннее пространство мышечного волокна занято сарко­плазмой, представляющей собой коллоидную белковую структуру, в которую вкраплены глыбки гликогена, жировые капли и некото­рые другие включения. В саркоплазме имеются различные субкле­точные частицы: ядра, митохондрии, миофибриллы, рибосомы и др. Их функция заключается в регуляции обмена веществ в мышечном волокне путем воздействия на синтез специфических мышечных белков.

Миофибриллы(мышечные нити) являются сократительными элементами мышцы. Их длина может соответствовать длине мы­шечного волокна, а диаметр составляет около 1—2 мк. В нетрени­рованных мышцах миофибриллы располагаются рассеянно, а в тренированных сгруппированы в пучки. Каждая миофибрилла имеет поперечную исчерченность благодаря чередующимся светлым и темным дискам, причем темные диски одной миофибриллы рас­полагаются рядом с темными дисками другой, что создает попе­речную полосатость всего мышечного волокна. Изучение тончай­ших срезов с мышц позволило установить внутреннюю структуру миофибрилл (рис.). В темных дисках (дисках А — анизотроп­ных, неоднородных, обладающих двойным лучепреломлением} со­держание белкового вещества больше, чем в светлых (дисках S— изотропных, однородных). Светлые диски пересечены мембранами Z (телофрагмами). Участок миофибриллы между двумя Z-мембранами называется саркомером. Длина его в покоящейся мышце со­ставляет около 1,8 мк. Диски А имеют в середине более светлую полосу — зону Н, пересекаемую более темной зоной М. В одной миофибрилле может содержаться до 1000—1200 саркомеров. Они построены из толстых и тонких нитей (протофибрилл, или миофиламентов). Толстые протофибриллы имеют диаметр 11 —14 нм и длину около 1500 нм, тонкие — диаметр 4—6 нм и длину около 1000 нм. Протофибриллы располагаются таким образом, что тон­кие входят своими концами в промежутки между толстыми. Диски S состоят только из тонких протофибрилл, диски А — из прото­фибрилл двух видов, зона Н содержит только толстые протофиб­риллы, мембраны скрепляют тонкие протофибриллы между собой. Между тонкими и толстыми протофибриллами расположены по­перечные мостики (спайки) толщиной около 3 нм, расстояние между которыми около 40 нм.

В момент мышечного сокращения длина диска А не изменяется, так как остается постоянной длина толстых протофибрилл. Длина диска S уменьшается вследствие того, что тонкие протофибриллы вдвигаются в промежутки между толстыми. При этом возможно скручивание тонких протофибрилл в спираль вокруг толстых. Дли­на умеренно сокращенного саркомера составляет 1,5 мк. В момент полного сокращения Z-мембраны упираются в концы толстых про­тофибрилл. В некоторых случаях наблюдается сверхсокращение, когда концы тонких нитей в центре саркомера наползают друг на друга, а Z-мембраны сминают концы толстых протофибрилл. При полном сокращении саркомер имеет длину около 1 мк. В момент сокращения поперечные мостики принимают стреловидное поло­жение.

Между миофибриллами располагаются митохондрии — “энер­гетические станции” мышечных волокон. Количество митохондрий в тренированных мышцах по сравнению с нетренированными уве­личивается.

Внутри саркоплазмы находится система продольных и попе­речных трубочек, мембран, пузырьков, носящая название сарко-плазматической сети или саркоплазматического ретикулума — SR, который делит саркоплазму на отдельные отсеки, где протекают различные биохимические процессы. Пузырьки и тру­бочки SR оплетают каждую миофибриллу. Через трубочки, связан­ные с наружной клеточной мембраной (Г-система), возможен пря­мой обмен веществами между клеточными органеллами и межкле­точной жидкостью. Трубочки могут служить и для распростране­ния волны возбуждения от наружной мембраны волокна к внут­ренним его зонам. Толщина мембран саркоплазматического рети­кулума

около 6 нм. Мембраны пузырьков, прилегающих к миофибриллам, содержат белки, способные связывать ионы Са⁺⁺. В не­посредственной близости от мембран располагаются рибосомы, в которых происходит синтез белков. Рибосомы можно обнаружить также внутри ядер и митохондрий.